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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7sss | ||||||
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タイトル | Structure of the NADH-bound human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / hydroxylase / complex / lipid / enzyme / NADH / coenzymeQ / isoprene / OPP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / Ubiquinol biosynthesis / ubiquinone biosynthesis complex / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / determination of adult lifespan ...3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / Ubiquinol biosynthesis / ubiquinone biosynthesis complex / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / determination of adult lifespan / chromosome / regulation of gene expression / mitochondrial inner membrane / lipid binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Aydin, H. / Frost, A. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022 タイトル: Structure and functionality of a multimeric human COQ7:COQ9 complex. 著者: Mateusz Manicki / Halil Aydin / Luciano A Abriata / Katherine A Overmyer / Rachel M Guerra / Joshua J Coon / Matteo Dal Peraro / Adam Frost / David J Pagliarini / 要旨: Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" ...Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" metabolon. Here, we present structure-function analyses of a lipid-, substrate-, and NADH-bound complex comprising two complex Q subunits: the hydroxylase COQ7 and the lipid-binding protein COQ9. We reveal that COQ7 adopts a ferritin-like fold with a hydrophobic channel whose substrate-binding capacity is enhanced by COQ9. Using molecular dynamics, we further show that two COQ7:COQ9 heterodimers form a curved tetramer that deforms the membrane, potentially opening a pathway for the CoQ intermediates to translocate from the bilayer to the proteins' lipid-binding sites. Two such tetramers assemble into a soluble octamer with a pseudo-bilayer of lipids captured within. Together, these observations indicate that COQ7 and COQ9 cooperate to access hydrophobic precursors within the membrane and coordinate subsequent synthesis steps toward producing CoQ. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7sss.cif.gz | 331.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7sss.ent.gz | 254.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7sss.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7sss_validation.pdf.gz | 2.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7sss_full_validation.pdf.gz | 2.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7sss_validation.xml.gz | 62.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7sss_validation.cif.gz | 83.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/7sss ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ss/7sss | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 25413MC 7sspC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | 分子量: 35549.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COQ9, C16orf49, HSPC326, PSEC0129 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75208 #2: タンパク質 | 分子量: 24313.064 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COQ7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99807, 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase |
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-非ポリマー , 4種, 208分子
#3: 化合物 | ChemComp-PEV / ( #4: 化合物 | ChemComp-8PP / #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human COQ7:COQ9 Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 372917 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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