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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7sss | ||||||
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タイトル | Structure of the NADH-bound human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy | ||||||
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機能・相同性 | ![]() 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / Ubiquinol biosynthesis / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Aydin, H. / Frost, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and functionality of a multimeric human COQ7:COQ9 complex. 著者: Mateusz Manicki / Halil Aydin / Luciano A Abriata / Katherine A Overmyer / Rachel M Guerra / Joshua J Coon / Matteo Dal Peraro / Adam Frost / David J Pagliarini / ![]() ![]() 要旨: Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" ...Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" metabolon. Here, we present structure-function analyses of a lipid-, substrate-, and NADH-bound complex comprising two complex Q subunits: the hydroxylase COQ7 and the lipid-binding protein COQ9. We reveal that COQ7 adopts a ferritin-like fold with a hydrophobic channel whose substrate-binding capacity is enhanced by COQ9. Using molecular dynamics, we further show that two COQ7:COQ9 heterodimers form a curved tetramer that deforms the membrane, potentially opening a pathway for the CoQ intermediates to translocate from the bilayer to the proteins' lipid-binding sites. Two such tetramers assemble into a soluble octamer with a pseudo-bilayer of lipids captured within. Together, these observations indicate that COQ7 and COQ9 cooperate to access hydrophobic precursors within the membrane and coordinate subsequent synthesis steps toward producing CoQ. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 331.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 254.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 25413MC ![]() 7sspC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 35549.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 24313.064 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 208分子 ![](data/chem/img/PEV.gif)
![](data/chem/img/8PP.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/8PP.gif)
![](data/chem/img/NAD.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-PEV / ( ![]() #4: 化合物 | ChemComp-8PP / #5: 化合物 | ![]() #6: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human COQ7:COQ9 Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 372917 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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