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- PDB-7ssp: Structure of the human COQ7:COQ9 complex by single-particle elect... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ssp
タイトルStructure of the human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy, unliganded state
要素
  • 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
  • Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / hydroxylase / complex / lipid / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


3-demethoxyubiquinone 3-hydroxylase (NADH) / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / 3-demethoxyubiquinone 3-hydroxylase (NADH) activity / Ubiquinol biosynthesis / ubiquinone biosynthesis complex / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / isoprenoid binding / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone ...3-demethoxyubiquinone 3-hydroxylase (NADH) / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / 3-demethoxyubiquinone 3-hydroxylase (NADH) activity / Ubiquinol biosynthesis / ubiquinone biosynthesis complex / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / isoprenoid binding / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / determination of adult lifespan / enzyme activator activity / chromosome / regulation of gene expression / mitochondrial inner membrane / lipid binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ubiquinone biosynthesis protein Coq7 / Ubiquinone biosynthesis protein COQ7 / Ubiquinone biosynthesis protein COQ9 / : / Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, N-terminal domain / COQ9 / COQ9 / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial / NADPH-dependent 3-demethoxyubiquinone 3-hydroxylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Aydin, H. / Frost, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM127673-04 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structure and functionality of a multimeric human COQ7:COQ9 complex.
著者: Mateusz Manicki / Halil Aydin / Luciano A Abriata / Katherine A Overmyer / Rachel M Guerra / Joshua J Coon / Matteo Dal Peraro / Adam Frost / David J Pagliarini /
要旨: Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" ...Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" metabolon. Here, we present structure-function analyses of a lipid-, substrate-, and NADH-bound complex comprising two complex Q subunits: the hydroxylase COQ7 and the lipid-binding protein COQ9. We reveal that COQ7 adopts a ferritin-like fold with a hydrophobic channel whose substrate-binding capacity is enhanced by COQ9. Using molecular dynamics, we further show that two COQ7:COQ9 heterodimers form a curved tetramer that deforms the membrane, potentially opening a pathway for the CoQ intermediates to translocate from the bilayer to the proteins' lipid-binding sites. Two such tetramers assemble into a soluble octamer with a pseudo-bilayer of lipids captured within. Together, these observations indicate that COQ7 and COQ9 cooperate to access hydrophobic precursors within the membrane and coordinate subsequent synthesis steps toward producing CoQ.
履歴
登録2021年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年11月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.42025年5月28日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
B: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
C: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
D: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
E: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
F: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
G: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
H: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,4528
ポリマ－239,4528
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9620 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area71870 Å2

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要素

#1: タンパク質
Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial


分子量: 35549.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COQ9, C16orf49, HSPC326, PSEC0129 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75208
#2: タンパク質
5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial / DMQ hydroxylase / Timing protein clk-1 homolog / Ubiquinone biosynthesis monooxygenase COQ7


分子量: 24313.064 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COQ7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99807, EC: 1.14.99.60
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human COQ7:COQ9 Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 58.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61526 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00311138
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55515078
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.2736716
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0371696
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051940

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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