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- PDB-7sg7: In situ cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 gp8:gp14N complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sg7
タイトルIn situ cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 gp8:gp14N complex at 2.8 A resolution
要素
  • Gene 14 protein
  • Gene 8 protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / in situ / phage / gp8 / gp14
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
: / Tailspike protein, C-terminal / Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Gene 14 protein / Gene 8 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella phage Sf6 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Li, F. / Cingolani, G. / Hou, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140733 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the virus Sf6 genome delivery tail machine.
著者: Fenglin Li / Chun-Feng David Hou / Ruoyu Yang / Richard Whitehead / Carolyn M Teschke / Gino Cingolani /
要旨: Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom ...Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom resolution. We built de novo structures of all tail components and resolved four symmetry-mismatched interfaces. Unexpectedly, we found that the tail exists in two conformations, rotated by ~6° with respect to the capsid. The two tail conformers are identical in structure but differ solely in how the portal and head-to-tail adaptor carboxyl termini bond with the capsid at the fivefold vertex, similar to a diamond held over a five-pronged ring in two nonidentical states. Thus, in the mature Sf6 tail, the portal structure does not morph locally to accommodate the symmetry mismatch but exists in two energetic minima rotated by a discrete angle. We propose that the design principles of the Sf6 tail are conserved across P22-like Podoviridae.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gene 14 protein
B: Gene 14 protein
C: Gene 14 protein
T: Gene 8 protein
D: Gene 14 protein
I: Gene 14 protein
N: Gene 14 protein
S: Gene 8 protein
E: Gene 14 protein
J: Gene 14 protein
O: Gene 14 protein
U: Gene 8 protein
F: Gene 14 protein
K: Gene 14 protein
P: Gene 14 protein
V: Gene 8 protein
G: Gene 14 protein
L: Gene 14 protein
Q: Gene 14 protein
W: Gene 8 protein
H: Gene 14 protein
M: Gene 14 protein
R: Gene 14 protein
X: Gene 8 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,521,35424
ポリマ－1,521,35424
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area90440 Å2
ΔGint-523 kcal/mol
Surface area200400 Å2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "G" and resid 7 through 123)
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1(chain "C" and resid 7 through 123)
d_4ens_1(chain "D" and resid 7 through 123)
d_5ens_1(chain "E" and resid 7 through 123)
d_6ens_1(chain "F" and resid 7 through 123)
d_7ens_1(chain "A" and resid 7 through 123)
d_8ens_1(chain "H" and resid 7 through 123)
d_9ens_1chain "I"
d_10ens_1chain "J"
d_11ens_1chain "K"
d_12ens_1chain "L"
d_13ens_1chain "M"
d_14ens_1(chain "N" and resid 7 through 123)
d_15ens_1(chain "O" and resid 7 through 123)
d_16ens_1(chain "P" and resid 7 through 123)
d_17ens_1(chain "Q" and resid 7 through 123)
d_18ens_1(chain "R" and resid 7 through 123)
d_1ens_2chain "T"
d_2ens_2chain "V"
d_3ens_2chain "U"
d_4ens_2chain "S"
d_5ens_2chain "X"
d_6ens_2chain "W"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ASNALAQ4 - 120
d_21ens_1ASNALAB1 - 117
d_31ens_1ASNALAC4 - 120
d_41ens_1ASNALAE4 - 120
d_51ens_1ASNALAI4 - 120
d_61ens_1ASNALAM4 - 120
d_71ens_1ASNALAA4 - 120
d_81ens_1ASNALAU4 - 120
d_91ens_1ASNALAF1 - 117
d_101ens_1ASNALAJ1 - 117
d_111ens_1ASNALAN1 - 117
d_121ens_1ASNALAR1 - 117
d_131ens_1ASNALAV1 - 117
d_141ens_1ASNALAG4 - 120
d_151ens_1ASNALAK4 - 120
d_161ens_1ASNALAO4 - 120
d_171ens_1ASNALAS4 - 120
d_181ens_1ASNALAW4 - 120
d_11ens_2PROGLUD1 - 471
d_21ens_2PROGLUP1 - 471
d_31ens_2PROGLUL1 - 471
d_41ens_2PROGLUH1 - 471
d_51ens_2PROGLUX1 - 471
d_61ens_2PROGLUT1 - 471

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

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要素

#1: タンパク質
Gene 14 protein


分子量: 67118.141 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716G1
#2: タンパク質
Gene 8 protein


分子量: 52204.586 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716G7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Shigella virus Sf6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Shigella virus Sf6 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7977

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION3.1.2画像取得
4RELION3.1.2CTF補正
13RELION3.1.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 67439
3次元再構成解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 91.24 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00339690
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55453922
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5475436
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0495868
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047104
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000701469147965
ens_1d_3QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707696826634
ens_1d_4QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.105194075138
ens_1d_5QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.105209021229
ens_1d_6QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705476283784
ens_1d_7QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000716290739605
ens_1d_8QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000719477535176
ens_1d_9QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000713206914845
ens_1d_10QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000718963364227
ens_1d_11QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070830442899
ens_1d_12QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712623821252
ens_1d_13QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070111259956
ens_1d_14QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706535250569
ens_1d_15QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707417726613
ens_1d_16QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000717446956799
ens_1d_17QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706442908308
ens_1d_18QELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712127082589
ens_2d_2DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712167285879
ens_2d_3DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000700469214083
ens_2d_4DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707026308809
ens_2d_5DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000702954341294
ens_2d_6DELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708501698763

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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