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万見
- PDB-7q13: Human GYS1-GYG1 complex activated state bound to glucose-6-phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q13
タイトルHuman GYS1-GYG1 complex activated state bound to glucose-6-phosphate, uridine diphosphate, and glucose
要素
  • Glycogen [starch] synthase, muscle
  • Glycogenin-1
キーワードTRANSFERASE / Glycogen / Complex / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding ...glycogen synthase activity, transferring glucose-1-phosphate / Glycogen storage disease type XV (GYG1) / Glycogen storage disease type 0 (muscle GYS1) / glycogen(starch) synthase / Glycogen storage disease type II (GAA) / glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / D-glucose binding / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycosyltransferase activity / inclusion body / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / lysosomal lumen / heart development / manganese ion binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase / Glycogen synthase / : / Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucopyranose / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycogen [starch] synthase, muscle / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者McCorvie, T.J. / Shrestha, L. / Froese, D.S. / Ferreira, I.M. / Yue, W.W.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Molecular basis for the regulation of human glycogen synthase by phosphorylation and glucose-6-phosphate.
著者: Thomas J McCorvie / Paula M Loria / Meihua Tu / Seungil Han / Leela Shrestha / D Sean Froese / Igor M Ferreira / Allison P Berg / Wyatt W Yue /
要旨: Glycogen synthase (GYS1) is the central enzyme in muscle glycogen biosynthesis. GYS1 activity is inhibited by phosphorylation of its amino (N) and carboxyl (C) termini, which is relieved by ...Glycogen synthase (GYS1) is the central enzyme in muscle glycogen biosynthesis. GYS1 activity is inhibited by phosphorylation of its amino (N) and carboxyl (C) termini, which is relieved by allosteric activation of glucose-6-phosphate (Glc6P). We present cryo-EM structures at 3.0-4.0 Å resolution of phosphorylated human GYS1, in complex with a minimal interacting region of glycogenin, in the inhibited, activated and catalytically competent states. Phosphorylations of specific terminal residues are sensed by different arginine clusters, locking the GYS1 tetramer in an inhibited state via intersubunit interactions. The Glc6P activator promotes conformational change by disrupting these interactions and increases the flexibility of GYS1, such that it is poised to adopt a catalytically competent state when the sugar donor UDP-glucose (UDP-glc) binds. We also identify an inhibited-like conformation that has not transitioned into the activated state, in which the locking interaction of phosphorylation with the arginine cluster impedes subsequent conformational changes due to Glc6P binding. Our results address longstanding questions regarding the mechanism of human GYS1 regulation.
履歴
登録2021年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen [starch] synthase, muscle
E: Glycogenin-1
F: Glycogenin-1
G: Glycogenin-1
H: Glycogenin-1
B: Glycogen [starch] synthase, muscle
C: Glycogen [starch] synthase, muscle
D: Glycogen [starch] synthase, muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)496,61020
ポリマ－493,2328
非ポリマー3,37812
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area27790 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area95700 Å2

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要素

#1: タンパク質
Glycogen [starch] synthase, muscle


分子量: 83885.430 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle / 遺伝子: GYS1, GYS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P13807, glycogen(starch) synthase
#2: タンパク質
Glycogenin-1 / GN-1 / GN1


分子量: 39422.621 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle / 遺伝子: GYG1, GYG
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46976, glycogenin glucosyltransferase
#3: 糖
ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#5: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of phosphorylated full-length human glycogen synthase 1 in complex with minimum region of human glycogenin-1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.35 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: muscle
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES, pH 7.5, 200 mM NaCl, 2.0 mM TCEP, 0.05% (v/v) tween-20 filtered sterilised with 5 mM glucose-6-phosphate and 5 mM UDP-glucose
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES1
2200 mMsodium chlorideNaCl1
32 mMTCEPTCEP1
40.05 % (v/v)Tween-20Tween-201
55 mMGlucose-6-phosphateGlucose-6-phosphate1
65 mMUDP-glucoseUDP-glucose1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.1.粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7MOLREPモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION3.1.1.初期オイラー角割当
11RELION3.1.1.最終オイラー角割当
12RELION3.1.1.分類
13RELION3.1.1.３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10011868
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35604 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 41.65 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
13NB0

3nb0

A3NB0122-659
24QLB

4qlb

E4QLB2268-301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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