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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pv4 | |||||||||||||||
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タイトル | PhiCPV4 bacteriophage Portal Protein | |||||||||||||||
要素 | Connector protein | |||||||||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / Bacteriophage / portal protein / cryoEM | |||||||||||||||
機能・相同性 | Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily / Connector protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||
生物種 | Clostridium phage phiCPV4 (ファージ) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Javed, A. / Villanueva, H. / Orlova, E.V. / Savva, R. | |||||||||||||||
資金援助 | 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Viruses / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM Structures of Two Bacteriophage Portal Proteins Provide Insights for Antimicrobial Phage Engineering. 著者: Abid Javed / Hugo Villanueva / Shadikejiang Shataer / Sara Vasciaveo / Renos Savva / Elena V Orlova / 要旨: Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic ...Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic editing to broaden natural host ranges, or to optimise microbicidal action. Gram positive pathogens cause serious pastoral animal and human infections that are especially lethal in newborns. Such pathogens are targeted by the obligate lytic phages of the and families. These phages have relatively small ~20 kb linear protein-capped genomes and their compact organisation, relatively few structural elements, and broad host range, are appealing from a phage-engineering standpoint. In this study, we focus on portal proteins, which are core elements for the assembly of such tailed phages. The structures of dodecameric portal complexes from phage GA1, which targets , and phage phiCPV4 that infects , were determined at resolutions of 3.3 Å and 2.9 Å, respectively. Both are found to closely resemble the related phi29 portal protein fold. However, the portal protein of phiCPV4 exhibits interesting differences in the clip domain. These structures provide new insights on structural diversity in portal proteins and will be essential for considerations in phage structural engineering. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7pv4.cif.gz | 527.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7pv4.ent.gz | 439.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7pv4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7pv4_validation.pdf.gz | 820.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7pv4_full_validation.pdf.gz | 842.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7pv4_validation.xml.gz | 84.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7pv4_validation.cif.gz | 108.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/7pv4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/7pv4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 13665MC 7pv2C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34652.238 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Clostridium phage phiCPV4 (ファージ) 遺伝子: phiCPV4_0017 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I3PV47 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: PhiCPV4 phage portal protein / タイプ: COMPLEX / 詳細: Dodecamer complex made up of 12 subunits. / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Clostridium perfringens (ウェルシュ菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: 3 ul of sample was applied to lacey carbon grids. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 最高温度: 98 K / 最低温度: 95 K |
撮影 | 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2903 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 利用したフレーム数/画像: 1-12 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 89560 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C12 (12回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26940 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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