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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pqd | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the dimeric Rhodobacter sphaeroides RC-LH1 core complex at 2.9 A: the structural basis for dimerisation | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | PHOTOSYNTHESIS / light harvesting complex / Cryo-EM / purple bacteria / RC-LH1 / RC-LH1-PufXYZ / dimer / dimeric core complex | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Qian, P. / Hunter, C.N. | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Biochem J / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM structure of the dimeric Rhodobacter sphaeroides RC-LH1 core complex at 2.9 Å: the structural basis for dimerisation. 著者: Pu Qian / Tristan I Croll / Andrew Hitchcock / Philip J Jackson / Jack H Salisbury / Pablo Castro-Hartmann / Kasim Sader / David J K Swainsbury / C Neil Hunter / 要旨: The dimeric reaction centre light-harvesting 1 (RC-LH1) core complex of Rhodobacter sphaeroides converts absorbed light energy to a charge separation, and then it reduces a quinone electron and ...The dimeric reaction centre light-harvesting 1 (RC-LH1) core complex of Rhodobacter sphaeroides converts absorbed light energy to a charge separation, and then it reduces a quinone electron and proton acceptor to a quinol. The angle between the two monomers imposes a bent configuration on the dimer complex, which exerts a major influence on the curvature of the membrane vesicles, known as chromatophores, where the light-driven photosynthetic reactions take place. To investigate the dimerisation interface between two RC-LH1 monomers, we determined the cryogenic electron microscopy structure of the dimeric complex at 2.9 Å resolution. The structure shows that each monomer consists of a central RC partly enclosed by a 14-subunit LH1 ring held in an open state by PufX and protein-Y polypeptides, thus enabling quinones to enter and leave the complex. Two monomers are brought together through N-terminal interactions between PufX polypeptides on the cytoplasmic side of the complex, augmented by two novel transmembrane polypeptides, designated protein-Z, that bind to the outer faces of the two central LH1 β polypeptides. The precise fit at the dimer interface, enabled by PufX and protein-Z, by C-terminal interactions between opposing LH1 αβ subunits, and by a series of interactions with a bound sulfoquinovosyl diacylglycerol lipid, bring together each monomer creating an S-shaped array of 28 bacteriochlorophylls. The seamless join between the two sets of LH1 bacteriochlorophylls provides a path for excitation energy absorbed by one half of the complex to migrate across the dimer interface to the other half. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 年: 2018 タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography 著者: Qian, P. / Hunter, C.N. | ||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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PDBx/mmCIF形式 | 7pqd.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7pqd.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7pqd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7pqd_validation.pdf.gz | 6.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7pqd_full_validation.pdf.gz | 6.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7pqd_validation.xml.gz | 155.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7pqd_validation.cif.gz | 215.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/7pqd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pq/7pqd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 5種, 36分子 AAABACADAEAFAGAHAIAJAKALAMANaaabacadaeafagahaiajakalamanHh...
#1: タンパク質 | 分子量: 6844.180 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) #3: タンパク質 | 分子量: 26544.471 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) #4: タンパク質 | 分子量: 31346.389 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) #5: タンパク質 | 分子量: 34398.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) 参照: UniProt: Q3J1A6 #8: タンパク質 | 分子量: 6024.157 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) |
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-タンパク質・ペプチド , 3種, 34分子 BABBBCBDBEBFBGBHBIBJBKBLBMBNbabbbcbdbebfbgbhbibjbkblbmbnUAUB...
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5592.361 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) #6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3517.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) #7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5126.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) |
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-糖 , 1種, 2分子
#17: 糖 |
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-非ポリマー , 10種, 284分子
#9: 化合物 | ChemComp-BCL / #10: 化合物 | ChemComp-SP2 / #11: 化合物 | ChemComp-3PE / #12: 化合物 | ChemComp-CD4 / ( #13: 化合物 | #14: 化合物 | ChemComp-U10 / #15: 化合物 | ChemComp-BPH / #16: 化合物 | #18: 化合物 | #19: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Light harvesting core complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Cereibacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア) |
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 20 mM HEPES, pH 7.8, 0.03% beta-DDM |
緩衝液成分 | 濃度: 20 mMol / 式: HEPES |
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: In 20 mM HEPES, pH 7.8, 0.03% beta-DDM buffer solution |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 99 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: QF R1.2/1.3 300 mesh Cu grid |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 120000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 80 K |
撮影 | 平均露光時間: 12.21 sec. / 電子線照射量: 45.36 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5058 |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 223786 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58945 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT |