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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7n1i | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of Venezuelan equine encephalitis virus VLP | ||||||
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![]() | VIRUS LIKE PARTICLE / viral envelope / encephalitic alphavirus / VLP / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / VEEV | ||||||
機能・相同性 | ![]() T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
![]() | Basore, K. / Nelson, C.A. / Fremont, D.H. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of Venezuelan equine encephalitis virus in complex with the LDLRAD3 receptor. 著者: Katherine Basore / Hongming Ma / Natasha M Kafai / Samantha Mackin / Arthur S Kim / Christopher A Nelson / Michael S Diamond / Daved H Fremont / ![]() 要旨: LDLRAD3 is a recently defined attachment and entry receptor for Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), a New World alphavirus that causes severe neurological disease in humans. Here we present ...LDLRAD3 is a recently defined attachment and entry receptor for Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), a New World alphavirus that causes severe neurological disease in humans. Here we present near-atomic-resolution cryo-electron microscopy reconstructions of VEEV virus-like particles alone and in a complex with the ectodomains of LDLRAD3. Domain 1 of LDLRAD3 is a low-density lipoprotein receptor type-A module that binds to VEEV by wedging into a cleft created by two adjacent E2-E1 heterodimers in one trimeric spike, and engages domains A and B of E2 and the fusion loop in E1. Atomic modelling of this interface is supported by mutagenesis and anti-VEEV antibody binding competition assays. Notably, VEEV engages LDLRAD3 in a manner that is similar to the way that arthritogenic alphaviruses bind to the structurally unrelated MXRA8 receptor, but with a much smaller interface. These studies further elucidate the structural basis of alphavirus-receptor interactions, which could inform the development of therapies to mitigate infection and disease against multiple members of this family. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 697.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 134.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 199 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
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| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47952.066 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 47113.746 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 18195.840 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: ![]() #4: 糖 | ChemComp-NAG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Venezuelan equine encephalitis virus / タイプ: VIRUS 詳細: Virus like particle produce in HEK293F cells by recombinant expression of structural proteins. Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() 株: TC-83 |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
天然宿主 | 生物種: Mosquito |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3.1 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 19516 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7993 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: THROUGHOUT | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 232.72 Å2 / Biso mean: 123.397 Å2 / Biso min: 68.16 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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