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万見
- PDB-7eto: C1 CVSC-binding penton vertex in the virion capsid of Human Cytom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eto
タイトルC1 CVSC-binding penton vertex in the virion capsid of Human Cytomegalovirus
要素
  • (Capsid vertex component ...) x 2
  • (Triplex capsid protein ...) x 2
  • Large tegument protein deneddylase
  • Major capsid protein
  • ORFL92C_UL32
  • Small capsomere-interacting protein
キーワードVIRAL PROTEIN / C1 CVSC-binding penton vertex / virion capsid
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome packaging / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral capsid assembly / viral release from host cell / viral process / chromosome organization / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm ...viral genome packaging / T=16 icosahedral viral capsid / viral tegument / viral capsid assembly / viral release from host cell / viral process / chromosome organization / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus UL11/UL32 / Herpesvirus large structural phosphoprotein UL32 / Small capsid protein, Herpesviridae / Small capsid protein of Herpesviridae / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region ...Herpesvirus UL11/UL32 / Herpesvirus large structural phosphoprotein UL32 / Small capsid protein, Herpesviridae / Small capsid protein of Herpesviridae / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus capsid vertex component 1 / Herpesvirus UL17 protein / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Herpesvirus UL25 / Herpesvirus UL25 family / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein / UL77 protein / UL48 protein / Capsid vertex component 1 / ORFL92C_UL32 / Small capsomere-interacting protein / Capsid triplex subunit 2 / Capsid triplex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Li, Z. / Yu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900869 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis for genome packaging, retention, and ejection in human cytomegalovirus.
著者: Zhihai Li / Jingjing Pang / Lili Dong / Xuekui Yu /
要旨: How the human cytomegalovirus (HCMV) genome-the largest among human herpesviruses-is packaged, retained, and ejected remains unclear. We present the in situ structures of the symmetry-mismatched ...How the human cytomegalovirus (HCMV) genome-the largest among human herpesviruses-is packaged, retained, and ejected remains unclear. We present the in situ structures of the symmetry-mismatched portal and the capsid vertex-specific components (CVSCs) of HCMV. The 5-fold symmetric 10-helix anchor-uncommon among known portals-contacts the portal-encircling DNA, which is presumed to squeeze the portal as the genome packaging proceeds. We surmise that the 10-helix anchor dampens this action to delay the portal reaching a "head-full" packaging state, thus facilitating the large genome to be packaged. The 6-fold symmetric turret, latched via a coiled coil to a helix from a major capsid protein, supports the portal to retain the packaged genome. CVSCs at the penton vertices-presumed to increase inner capsid pressure-display a low stoichiometry, which would aid genome retention. We also demonstrate that the portal and capsid undergo conformational changes to facilitate genome ejection after viral cell entry.
履歴
登録2021年5月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02021年7月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31301
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31301
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
x: ORFL92C_UL32
h: Triplex capsid protein 2
I: Triplex capsid protein 2
H: Large tegument protein deneddylase
P: Large tegument protein deneddylase
n: Triplex capsid protein 2
o: Triplex capsid protein 2
g: Triplex capsid protein 1
m: Triplex capsid protein 1
M: Capsid vertex component 1
N: Capsid vertex component 2
O: Capsid vertex component 2
1: ORFL92C_UL32
Q: Small capsomere-interacting protein
R: Small capsomere-interacting protein
S: Small capsomere-interacting protein
T: Small capsomere-interacting protein
i: Small capsomere-interacting protein
j: Small capsomere-interacting protein
a: Major capsid protein
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
Y: Major capsid protein
Z: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,277,85026
ポリマ－2,277,85026
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称))

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要素

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タンパク質 , 4種, 17分子 x1HPQRSTijaABCDYZ

#1: タンパク質 ORFL92C_UL32


分子量: 112829.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A0A6C0PKC1
#3: タンパク質 Large tegument protein deneddylase / UL48


分子量: 253541.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A0A3G6XL22, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#7: タンパク質
Small capsomere-interacting protein


分子量: 8495.924 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A8T7C4
#8: タンパク質
Major capsid protein / MCP


分子量: 154048.906 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A0A1U8QPG3

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Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 hInogm

#2: タンパク質
Triplex capsid protein 2


分子量: 34635.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q6RXF2
#4: タンパク質 Triplex capsid protein 1


分子量: 33071.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q6RXH2

-
Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 MNO

#5: タンパク質 Capsid vertex component 1 / UL93


分子量: 68567.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A0A6C0PJD3
#6: タンパク質 Capsid vertex component 2 / UL77


分子量: 71269.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human cytomegalovirus (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: A0A3G6XKK5

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human betaherpesvirus 5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Human betaherpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131384 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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