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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7eto | ||||||
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タイトル | C1 CVSC-binding penton vertex in the virion capsid of Human Cytomegalovirus | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / C1 CVSC-binding penton vertex / virion capsid | ||||||
機能・相同性 | ![]() T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral release from host cell / chromosome organization / viral process / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm ...T=16 icosahedral viral capsid / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral release from host cell / chromosome organization / viral process / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
![]() | Li, Z. / Yu, X. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for genome packaging, retention, and ejection in human cytomegalovirus. 著者: Zhihai Li / Jingjing Pang / Lili Dong / Xuekui Yu / ![]() 要旨: How the human cytomegalovirus (HCMV) genome-the largest among human herpesviruses-is packaged, retained, and ejected remains unclear. We present the in situ structures of the symmetry-mismatched ...How the human cytomegalovirus (HCMV) genome-the largest among human herpesviruses-is packaged, retained, and ejected remains unclear. We present the in situ structures of the symmetry-mismatched portal and the capsid vertex-specific components (CVSCs) of HCMV. The 5-fold symmetric 10-helix anchor-uncommon among known portals-contacts the portal-encircling DNA, which is presumed to squeeze the portal as the genome packaging proceeds. We surmise that the 10-helix anchor dampens this action to delay the portal reaching a "head-full" packaging state, thus facilitating the large genome to be packaged. The 6-fold symmetric turret, latched via a coiled coil to a helix from a major capsid protein, supports the portal to retain the packaged genome. CVSCs at the penton vertices-presumed to increase inner capsid pressure-display a low stoichiometry, which would aid genome retention. We also demonstrate that the portal and capsid undergo conformational changes to facilitate genome ejection after viral cell entry. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 265.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 422.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称)) |
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要素
-タンパク質 , 4種, 17分子 x1HPQRSTijaABCDYZ
#1: タンパク質 | 分子量: 112829.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A6C0PKC1 #3: タンパク質 | 分子量: 253541.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A3G6XL22, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #7: タンパク質 | 分子量: 8495.924 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8T7C4 #8: タンパク質 | 分子量: 154048.906 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A1U8QPG3 |
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-Triplex capsid protein ... , 2種, 6分子 hInogm
#2: タンパク質 | 分子量: 34635.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6RXF2 #4: タンパク質 | 分子量: 33071.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q6RXH2 |
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-Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 MNO
#5: タンパク質 | 分子量: 68567.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A6C0PJD3 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 71269.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A3G6XKK5 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human betaherpesvirus 5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131384 / 対称性のタイプ: POINT |