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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7duw | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the multiple peptide resistance factor (MprF) loaded with two lysyl-phosphatidylglycerol molecules | ||||||||||||
要素 | Bifunctional lysylphosphatidylglycerol flippase/synthetase MprF | ||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / bacteria membrane protein | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phosphatidylglycerol alanyltransferase activity / phospholipid homeostasis / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Rhizobium tropici (根粒菌) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Song, D.F. / Jiao, H.Z. / Liu, Z.F. | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Phospholipid translocation captured in a bifunctional membrane protein MprF. 著者: Danfeng Song / Haizhan Jiao / Zhenfeng Liu / 要旨: As a large family of membrane proteins crucial for bacterial physiology and virulence, the Multiple Peptide Resistance Factors (MprFs) utilize two separate domains to synthesize and translocate ...As a large family of membrane proteins crucial for bacterial physiology and virulence, the Multiple Peptide Resistance Factors (MprFs) utilize two separate domains to synthesize and translocate aminoacyl phospholipids to the outer leaflets of bacterial membranes. The function of MprFs enables Staphylococcus aureus and other pathogenic bacteria to acquire resistance to daptomycin and cationic antimicrobial peptides. Here we present cryo-electron microscopy structures of MprF homodimer from Rhizobium tropici (RtMprF) at two different states in complex with lysyl-phosphatidylglycerol (LysPG). RtMprF contains a membrane-embedded lipid-flippase domain with two deep cavities opening toward the inner and outer leaflets of the membrane respectively. Intriguingly, a hook-shaped LysPG molecule is trapped inside the inner cavity with its head group bent toward the outer cavity which hosts a second phospholipid-binding site. Moreover, RtMprF exhibits multiple conformational states with the synthase domain adopting distinct positions relative to the flippase domain. Our results provide a detailed framework for understanding the mechanisms of MprF-mediated modification and translocation of phospholipids. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7duw.cif.gz | 305.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7duw.ent.gz | 243.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7duw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7duw_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7duw_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7duw_validation.xml.gz | 62.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7duw_validation.cif.gz | 87.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/7duw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/du/7duw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 96094.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhizobium tropici (根粒菌) / 遺伝子: mprF, GXW80_12690 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6P1C618 #2: 糖 | |
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-非ポリマー , 5種, 12分子
#3: 化合物 | ChemComp-EV9 / [( #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | |
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