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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7a5k | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the human mitoribosome in the post translocation state bound to mtEF-G1 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / mitochondrial ribosome / ribosome stalling / cryo-EM | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial protein quality control / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / membrane insertase activity / negative regulation of oxidoreductase activity / Complex I biogenesis / mitochondrial ribosome binding / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / negative regulation of ATP-dependent activity / mitochondrial ribosome assembly ...mitochondrial protein quality control / protein insertion into mitochondrial inner membrane from matrix / membrane insertase activity / negative regulation of oxidoreductase activity / Complex I biogenesis / mitochondrial ribosome binding / mitochondrial translational termination / mitochondrial translational elongation / negative regulation of ATP-dependent activity / mitochondrial ribosome assembly / translation release factor activity, codon nonspecific / positive regulation of mitochondrial translation / microprocessor complex / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial large ribosomal subunit / negative regulation of mitotic nuclear division / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial small ribosomal subunit / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / anatomical structure morphogenesis / translation elongation factor activity / RNA processing / Mitochondrial protein degradation / aerobic respiration / rescue of stalled ribosome / cellular response to leukemia inhibitory factor / apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / protein tetramerization / fibrillar center / double-stranded RNA binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cell junction / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / nuclear membrane / endonuclease activity / cell population proliferation / tRNA binding / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / nuclear body / rRNA binding / ribosome / mitochondrial matrix / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / mRNA binding / nucleotide binding / synapse / GTP binding / nucleolus / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Desai, N. / Yang, H. / Chandrasekaran, V. / Kazi, R. / Minczuk, M. / Ramakrishnan, V. | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Elongational stalling activates mitoribosome-associated quality control. 著者: Nirupa Desai / Hanting Yang / Viswanathan Chandrasekaran / Razina Kazi / Michal Minczuk / V Ramakrishnan / 要旨: The human mitochondrial ribosome (mitoribosome) and associated proteins regulate the synthesis of 13 essential subunits of the oxidative phosphorylation complexes. We report the discovery of a ...The human mitochondrial ribosome (mitoribosome) and associated proteins regulate the synthesis of 13 essential subunits of the oxidative phosphorylation complexes. We report the discovery of a mitoribosome-associated quality control pathway that responds to interruptions during elongation, and we present structures at 3.1- to 3.3-angstrom resolution of mitoribosomal large subunits trapped during ribosome rescue. Release factor homolog C12orf65 (mtRF-R) and RNA binding protein C6orf203 (MTRES1) eject the nascent chain and peptidyl transfer RNA (tRNA), respectively, from stalled ribosomes. Recruitment of mitoribosome biogenesis factors to these quality control intermediates suggests additional roles for these factors during mitoribosome rescue. We also report related cryo-electron microscopy structures (3.7 to 4.4 angstrom resolution) of elongating mitoribosomes bound to tRNAs, nascent polypeptides, the guanosine triphosphatase elongation factors mtEF-Tu and mtEF-G1, and the Oxa1L translocase. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7a5k.cif.gz | 3.9 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7a5k.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7a5k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7a5k_validation.pdf.gz | 2.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7a5k_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7a5k_validation.xml.gz | 337.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7a5k_validation.cif.gz | 602 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/7a5k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a5/7a5k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.889641061155, 0.143494096409, -0.433529960444), (0.00216523401307, 0.948012435547, 0.318225916306), (0.456655333997, -0.284045535686, 0.843080090851)ベクター: 38. ...NCS oper: (Code: given Matrix: (0.889641061155, 0.143494096409, -0.433529960444), ベクター: |
-要素
-タンパク質 , 8種, 8分子 r1j3o3p3q3c6d6e6
#1: タンパク質 | 分子量: 83578.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RP9 |
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#45: タンパク質 | 分子量: 13696.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K7J6 |
#49: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BQC6 |
#50: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14197, peptidyl-tRNA hydrolase |
#51: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAE8 |
#83: タンパク質 | 分子量: 13498.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96BP2 |
#84: タンパク質 | 分子量: 22395.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NWT8 |
#85: タンパク質 | 分子量: 78648.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EY7 |
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 Y2B
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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#90: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2400.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
-RNA鎖 , 5種, 7分子 A38B3u3A624FE
#3: RNA鎖 | 分子量: 500019.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1025814679 #4: RNA鎖 | | 分子量: 23266.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) #54: RNA鎖 | | 分子量: 589.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) #86: RNA鎖 | | 分子量: 306135.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) #87: RNA鎖 | 分子量: 23378.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) |
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+39S ribosomal protein ... , 46種, 47分子 D3E3F3H3DI3J3K3L3M3N3O3Q3R3S3T3U3V3W3X3Y3Z30313233343536373...
-Mitochondrial ... , 2種, 2分子 P3A5
#16: タンパク質 | 分子量: 20465.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A8K9D2 |
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#55: タンパク質 | 分子量: 48602.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15070 |
+28S ribosomal protein ... , 27種, 27分子 B6C6D6E6F6G6H6I6J6K6L6M6N6O6P6Q6R6S6T6U6V6W6X6Y6Z6a6b6
-非ポリマー , 5種, 138分子
#91: 化合物 | ChemComp-GCP / | ||||||
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#92: 化合物 | ChemComp-MG / #93: 化合物 | ChemComp-SPD / | #94: 化合物 | ChemComp-ZN / #95: 化合物 | ChemComp-GDP / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human mitoribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#89 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: EPU / カテゴリ: 画像取得 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19767 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 68.61 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | タイプ: NCS constraints / Rms dev position: 0.000697267250097 Å |