+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6znm | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The pointed end complex of dynactin bound to BICDR1 | |||||||||
要素 |
| |||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Dynactin / Complex / Scaffold / Cytoskeleton | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Golgi to secretory granule transport / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...Golgi to secretory granule transport / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Clathrin-mediated endocytosis / RHOF GTPase cycle / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / vesicle transport along microtubule / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / dynactin binding / microtubule-based process / stress fiber / axon cytoplasm / sarcomere / axonogenesis / mitotic spindle organization / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / kinetochore / small GTPase binding / neuron projection development / actin cytoskeleton / cell cortex / microtubule / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / focal adhesion / centrosome / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) Sus scrofa (ブタ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Lau, C.K. / Lacey, S.E. / Carter, A.P. | |||||||||
資金援助 | 英国, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2021 タイトル: Cryo-EM reveals the complex architecture of dynactin's shoulder region and pointed end. 著者: Clinton K Lau / Francis J O'Reilly / Balaji Santhanam / Samuel E Lacey / Juri Rappsilber / Andrew P Carter / 要旨: Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled- ...Dynactin is a 1.1 MDa complex that activates the molecular motor dynein for ultra-processive transport along microtubules. In order to do this, it forms a tripartite complex with dynein and a coiled-coil adaptor. Dynactin consists of an actin-related filament whose length is defined by its flexible shoulder domain. Despite previous cryo-EM structures, the molecular architecture of the shoulder and pointed end of the filament is still poorly understood due to the lack of high-resolution information in these regions. Here we combine multiple cryo-EM datasets and define precise masking strategies for particle signal subtraction and 3D classification. This overcomes domain flexibility and results in high-resolution maps into which we can build the shoulder and pointed end. The unique architecture of the shoulder securely houses the p150 subunit and positions the four identical p50 subunits in different conformations to bind dynactin's filament. The pointed end map allows us to build the first structure of p62 and reveals the molecular basis for cargo adaptor binding to different sites at the pointed end. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6znm.cif.gz | 472.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6znm.ent.gz | 358.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6znm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6znm_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 6znm_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6znm_validation.xml.gz | 73.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6znm_validation.cif.gz | 113.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/6znm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/6znm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
-タンパク質 , 5種, 7分子 GIHJUXx
#1: タンパク質 | 分子量: 42670.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5 #2: タンパク質 | | 分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1 #3: タンパク質 | | 分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5 #5: タンパク質 | | 分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1 #7: タンパク質 | 分子量: 58422.824 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: A0JNT9 |
---|
-Dynactin subunit ... , 3種, 3分子 MVY
#4: タンパク質 | 分子量: 44704.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2QD80 |
---|---|
#6: タンパク質 | 分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88 |
#8: タンパク質 | 分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Dynactin subunit 4 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62 |
-非ポリマー , 3種, 7分子
#9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-ATP / | #11: 化合物 | |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 52 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205611 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |