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万見
- PDB-6x36: Pig R615C RyR1 in complex with CaM, EGTA (class 3, closed) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x36
タイトルPig R615C RyR1 in complex with CaM, EGTA (class 3, closed)
要素
  • Calmodulin-1
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • Ryanodine Receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN/ISOMERASE/CALCIUM BINDING PROTEIN / receptor / calcium / channel / complex / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE-CALCIUM BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Calmodulin induced events / response to redox state / protein maturation by protein folding / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / 'de novo' protein folding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of heart rate / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / FK506 binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of axon regeneration / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / : / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / smooth muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / response to vitamin E / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / protein peptidyl-prolyl isomerization / eNOS activation / T cell proliferation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Woll, K.W. / Haji-Ghassemi, O. / Van Petegem, F.
資金援助1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Pathological conformations of disease mutant Ryanodine Receptors revealed by cryo-EM.
著者: Kellie A Woll / Omid Haji-Ghassemi / Filip Van Petegem /
要旨: Ryanodine Receptors (RyRs) are massive channels that release Ca from the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum. Hundreds of mutations are linked to malignant hyperthermia (MH), myopathies, and ...Ryanodine Receptors (RyRs) are massive channels that release Ca from the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum. Hundreds of mutations are linked to malignant hyperthermia (MH), myopathies, and arrhythmias. Here, we explore the first MH mutation identified in humans by providing cryo-EM snapshots of the pig homolog, R615C, showing that it affects an interface between three solenoid regions. We also show the impact of apo-calmodulin (apoCaM) and how it can induce opening by bending of the bridging solenoid, mediated by its N-terminal lobe. For R615C RyR1, apoCaM binding abolishes a pathological 'intermediate' conformation, distributing the population to a mixture of open and closed channels, both different from the structure without apoCaM. Comparisons show that the mutation primarily affects the closed state, inducing partial movements linked to channel activation. This shows that disease mutations can cause distinct pathological conformations of the RyR and facilitate channel opening by disrupting interactions between different solenoid regions.
履歴
登録2020年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22019
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
B: Ryanodine Receptor
C: Calmodulin-1
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
E: Ryanodine Receptor
F: Calmodulin-1
G: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
H: Ryanodine Receptor
I: Calmodulin-1
J: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
K: Ryanodine Receptor
L: Calmodulin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,684,35112
ポリマ－1,684,35112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / ...PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase / h-FKBP-12


分子量: 11939.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6, FKBP1L, FKBP9, OTK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68106, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質
Ryanodine Receptor


分子量: 392424.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#3: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16723.365 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ryanodine receptor-FKBP1B-calmodulin complexCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2ryanodine receptorCOMPLEX#21NATURAL
3FKBP1BCOMPLEX#11RECOMBINANT
4CalmodulinCOMPLEX#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Escherichia coli (大腸菌)562
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev-3714 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7038 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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