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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vjz | ||||||
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タイトル | CryoEM structure of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 complex of the expected topology | ||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT / retro-translocation / ERAD / protein degradation / ubiquitination | ||||||
機能・相同性 | ![]() Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / misfolded protein transport / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / misfolded protein binding ...Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / misfolded protein transport / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / misfolded protein binding / positive regulation of protein autoubiquitination / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | ||||||
![]() | Wu, X. / Rapoport, T.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of ER-associated protein degradation mediated by the Hrd1 ubiquitin ligase complex. 著者: Xudong Wu / Marc Siggel / Sergey Ovchinnikov / Wei Mi / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Maofu Liao / Gerhard Hummer / Tom A Rapoport / ![]() ![]() 要旨: Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD- ...Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD-L is mediated by the Hrd1 complex (composed of Hrd1, Hrd3, Der1, Usa1, and Yos9), but the mechanism of retrotranslocation remains mysterious. Here, we report a structure of the active Hrd1 complex, as determined by cryo-electron microscopy analysis of two subcomplexes. Hrd3 and Yos9 jointly create a luminal binding site that recognizes glycosylated substrates. Hrd1 and the rhomboid-like Der1 protein form two "half-channels" with cytosolic and luminal cavities, respectively, and lateral gates facing one another in a thinned membrane region. These structures, along with crosslinking and molecular dynamics simulation results, suggest how a polypeptide loop of an ERAD-L substrate moves through the ER membrane. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 221.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 167.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 896.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 928 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 55.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24411.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: DER1 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 55638.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HRD1, DER3 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 88239.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HRD3 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 39944.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: USA1 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 in the expected topology タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 54.8 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 172291 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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