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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6t0w | ||||||
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タイトル | Human Influenza B polymerase recycling complex | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / Influenza / polymerase / viral transcription / RNA | ||||||
機能・相同性 | ![]() virion component => GO:0044423 / cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / host cell mitochondrion / 7-methylguanosine mRNA capping / virion component / endonuclease activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 ...virion component => GO:0044423 / cap snatching / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / host cell mitochondrion / 7-methylguanosine mRNA capping / virion component / endonuclease activity / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / host cell nucleus / RNA binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å | ||||||
![]() | Wandzik, J.M. / Kouba, T. / Karuppasamy, M. / Cusack, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A Structure-Based Model for the Complete Transcription Cycle of Influenza Polymerase. 著者: Joanna M Wandzik / Tomas Kouba / Manikandan Karuppasamy / Alexander Pflug / Petra Drncova / Jan Provaznik / Nayara Azevedo / Stephen Cusack / ![]() ![]() 要旨: Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). ...Influenza polymerase uses unique mechanisms to synthesize capped and polyadenylated mRNAs from the genomic viral RNA (vRNA) template, which is packaged inside ribonucleoprotein particles (vRNPs). Here, we visualize by cryoelectron microscopy the conformational dynamics of the polymerase during the complete transcription cycle from pre-initiation to termination, focusing on the template trajectory. After exiting the active site cavity, the template 3' extremity rebinds into a specific site on the polymerase surface. Here, it remains sequestered during all subsequent transcription steps, forcing the template to loop out as it further translocates. At termination, the strained connection between the bound template 5' end and the active site results in polyadenylation by stuttering at uridine 17. Upon product dissociation, further conformational changes release the trapped template, allowing recycling back into the pre-initiation state. Influenza polymerase thus performs transcription while tightly binding to and protecting both template ends, allowing efficient production of multiple mRNAs from a single vRNP. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 272.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 197.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 10361MC ![]() 6szuC ![]() 6szvC ![]() 6t0nC ![]() 6t0rC ![]() 6t0sC ![]() 6t0uC ![]() 6t0vC ![]() 6t2cC ![]() 6tu5C ![]() 6tw1C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 85822.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PA / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q5V8Z9, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 86207.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PB1 / 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 90971.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: PB2 / 発現宿主: ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 10838.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68333 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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