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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6swy | |||||||||
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タイトル | Structure of active GID E3 ubiquitin ligase complex minus Gid2 and delta Gid9 RING domain | |||||||||
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![]() | LIGASE / Suppressed / Suppreseed | |||||||||
機能・相同性 | ![]() protein catabolic process in the vacuole / GID complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / protein targeting to vacuole / regulation of nitrogen utilization / vacuole / extrinsic component of membrane / negative regulation of gluconeogenesis ...protein catabolic process in the vacuole / GID complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / ascospore formation / traversing start control point of mitotic cell cycle / protein targeting to vacuole / regulation of nitrogen utilization / vacuole / extrinsic component of membrane / negative regulation of gluconeogenesis / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic vesicle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cell cycle / negative regulation of apoptotic process / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Qiao, S. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Interconversion between Anticipatory and Active GID E3 Ubiquitin Ligase Conformations via Metabolically Driven Substrate Receptor Assembly. 著者: Shuai Qiao / Christine R Langlois / Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Ozge Karayel / Fynn M Hansen / Viola Beier / Susanne von Gronau / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Arno F ...著者: Shuai Qiao / Christine R Langlois / Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Ozge Karayel / Fynn M Hansen / Viola Beier / Susanne von Gronau / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Arno F Alpi / Matthias Mann / J Rajan Prabu / Brenda A Schulman / ![]() 要旨: Cells respond to environmental changes by toggling metabolic pathways, preparing for homeostasis, and anticipating future stresses. For example, in Saccharomyces cerevisiae, carbon stress-induced ...Cells respond to environmental changes by toggling metabolic pathways, preparing for homeostasis, and anticipating future stresses. For example, in Saccharomyces cerevisiae, carbon stress-induced gluconeogenesis is terminated upon glucose availability, a process that involves the multiprotein E3 ligase GID recruiting N termini and catalyzing ubiquitylation of gluconeogenic enzymes. Here, genetics, biochemistry, and cryoelectron microscopy define molecular underpinnings of glucose-induced degradation. Unexpectedly, carbon stress induces an inactive anticipatory complex (GID), which awaits a glucose-induced substrate receptor to form the active GID. Meanwhile, other environmental perturbations elicit production of an alternative substrate receptor assembling into a related E3 ligase complex. The intricate structure of GID enables anticipating and ultimately binding various N-degron-targeting (i.e., "N-end rule") substrate receptors, while the GID E3 forms a clamp-like structure juxtaposing substrate lysines with the ubiquitylation active site. The data reveal evolutionarily conserved GID complexes as a family of multisubunit E3 ubiquitin ligases responsive to extracellular stimuli. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 387.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 296 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 62.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 95.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 105658.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VID28, GID5, YIL017C 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P40547 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 51789.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: GID8, DCR1, YMR135C, YM9375.04C 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P40208 |
#3: タンパク質 | 分子量: 117308.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 遺伝子: VID30, GID1, YGL227W 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P53076 |
#4: タンパク質 | 分子量: 41291.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VID24, GID4, YBR105C, YBR0834 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P38263 |
#5: タンパク質 | 分子量: 54432.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 遺伝子: FYV10, GID9, YIL097W 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P40492, RING-type E3 ubiquitin transferase |
構成要素の詳細 | For residue numbers above 3000 could potentially correspond to the indicated chain, although their ...For residue numbers above 3000 could potentially correspond to the indicated chain, although their precise positions and identities are ambiguous. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: GIDSR4 minus Gid2/delta Gid9RING / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 6.5 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 54.48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 |
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: 3次元再構成 |
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 122248 / 対称性のタイプ: POINT |