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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6shl | |||||||||
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タイトル | Structure of a marine algae virus of the order Picornavirales | |||||||||
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![]() | VIRUS / Picornavirales / Marnaviridae / icosahedral virus / algae virus / jelly roll | |||||||||
機能・相同性 | Capsid protein VP4, dicistrovirus / Cricket paralysis virus, VP4 / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Predicted structural protein / Predicted structural protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Munke, A. / Tomaru, Y. / Kimura, K. / Okamoto, K. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Capsid Structure of a Marine Algal Virus of the Order . 著者: Anna Munke / Kei Kimura / Yuji Tomaru / Kenta Okamoto / ![]() ![]() 要旨: The order includes viruses that infect different kinds of eukaryotes and that share similar properties. The capsid proteins (CPs) of viruses in the order that infect unicellular organisms, such as ...The order includes viruses that infect different kinds of eukaryotes and that share similar properties. The capsid proteins (CPs) of viruses in the order that infect unicellular organisms, such as algae, presumably possess certain characteristics that have changed little over the course of evolution, and thus these viruses may resemble the ancestor in some respects. Herein, we present the capsid structure of RNA virus type II (CtenRNAV-II) determined using cryo-electron microscopy at a resolution of 3.1 Å, the first alga virus belonging to the family of the order A structural comparison to related invertebrate and vertebrate viruses revealed a unique surface loop of the major CP VP1 that had not been observed previously, and further, revealed that another VP1 loop obscures the so-called canyon, which is a host-receptor binding site for many of the mammalian viruses. VP2 has an N-terminal tail, which has previously been reported as a primordial feature of viruses. The above-mentioned and other critical structural features provide new insights on three long-standing theories about : (i) the canyon hypothesis, (ii) the primordial VP2 domain swap, and (iii) the hypothesis that alga viruses could share characteristics with the ancestor. Identifying the acquired structural traits in virus capsids is important for elucidating what functions are essential among viruses that infect different hosts. The viruses infect a broad spectrum of hosts, ranging from unicellular algae to insects and mammals and include many human pathogens. Those viruses that infect unicellular protists, such as algae, are likely to have undergone fewer structural changes during the course of evolution compared to those viruses that infect multicellular eukaryotes and thus still share some characteristics with the ancestor. This article describes the first atomic capsid structure of an alga , CtenRNAV-II. A comparison to capsid structures of the related invertebrate and vertebrate viruses identified a number of structural traits that have been functionally acquired or lost during the course of evolution. These observations provide new insights on past theories on the viability and evolution of viruses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 155.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 120.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 960.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 964.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 36.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 54 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29740.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B6VJB4 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 25911.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B6VJB4 |
#3: タンパク質 | 分子量: 28508.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B6VJB4 |
#4: タンパク質 | 分子量: 5406.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B6VMZ2, UniProt: A0A0B6VJB4*PLUS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Chaetoceros tenuissimus RNA virus type-II / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Chaetoceros tenuissimus |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 140000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 29 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2592 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 9920 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8315 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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