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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mzu | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the HO BMC shell: BMC-TD focused structure, closed state | |||||||||
要素 | (Microcompartments protein) x 2 | |||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / microcompartment / shell / compartmentalization / BMC fold | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Haliangium ochraceum (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Greber, B.J. / Sutter, M. / Kerfeld, C.A. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2019 タイトル: The Plasticity of Molecular Interactions Governs Bacterial Microcompartment Shell Assembly. 著者: Basil J Greber / Markus Sutter / Cheryl A Kerfeld / 要旨: Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive ...Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive competitive advantages from their BMC-based catabolism, implicating BMCs as drug targets. BMC shells are of interest for bioengineering due to their diverse and selective permeability properties and because they self-assemble. A complete understanding of shell composition and organization is a prerequisite for biotechnological applications. Here, we report the cryoelectron microscopy structure of a BMC shell at 3.0-Å resolution, using an image-processing strategy that allowed us to determine the previously uncharacterized structural details of the interactions formed by the BMC-T and BMC-T shell subunits in the context of the assembled shell. We found unexpected structural plasticity among these interactions, resulting in distinct shell populations assembled from varying numbers of the BMC-T and BMC-T subunits. We discuss the implications of these findings on shell assembly and function. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6mzu.cif.gz | 691.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6mzu.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6mzu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6mzu_validation.pdf.gz | 872.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6mzu_full_validation.pdf.gz | 904.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6mzu_validation.xml.gz | 103.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6mzu_validation.cif.gz | 166.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 9307MC 9296C 9308C 9309C 9310C 9311C 9312C 9313C 9314C 9315C 6mzvC 6mzxC 6mzyC 6n06C 6n07C 6n09C 6n0fC 6n0gC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22904.137 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア) 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5816 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0LID6 #2: タンパク質 | 分子量: 10126.718 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア) 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5815 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0LID5 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 6.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Haliangium ochraceum (バクテリア) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 5-7 sec incubation of the sample on the grid before blotting and plunging |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 48543 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 4.5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 928 詳細: 928 images retained after inspection for image quality. |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 1-30 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Initial CTF fitting using CTFFIND4, CTF correction applied within RELION. タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 31800 詳細: 1000 particles were picked manually to generate reference templates for subsequent auto-picking in RELION 1.4. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132076 / アルゴリズム: FOURIER SPACE 詳細: The selected particle subset was refined without masking and subsequently masked to reveal only the subregion of the BMC shell to which the focused classification had been applied. クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5V74 Accession code: 5V74 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |