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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ksp | ||||||
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タイトル | Rat GluD1 receptor(splayed conformation) in complex with 7-CKA and Calcium ions | ||||||
要素 | Glutamate receptor ionotropic, delta-1 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamate receptor activity / regulation of postsynapse organization / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / social behavior / GABA-ergic synapse / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane ...glutamate receptor activity / regulation of postsynapse organization / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / social behavior / GABA-ergic synapse / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å | ||||||
データ登録者 | Burada, A.P. / Kumar, J. | ||||||
資金援助 | インド, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures of the ionotropic glutamate receptor GluD1 reveal a non-swapped architecture. 著者: Ananth Prasad Burada / Rajesh Vinnakota / Janesh Kumar / 要旨: Ionotropic orphan delta (GluD) receptors are not gated by glutamate or any other endogenous ligand but are grouped with ionotropic glutamate receptors (iGluRs) based on sequence similarity. GluD1 ...Ionotropic orphan delta (GluD) receptors are not gated by glutamate or any other endogenous ligand but are grouped with ionotropic glutamate receptors (iGluRs) based on sequence similarity. GluD1 receptors play critical roles in synaptogenesis and synapse maintenance and have been implicated in neuronal disorders, including schizophrenia, cognitive deficits, and cerebral ataxia. Here we report cryo-EM structures of the rat GluD1 receptor complexed with calcium and the ligand 7-chlorokynurenic acid (7-CKA), elucidating molecular architecture and principles of receptor assembly. The structures reveal a non-swapped architecture at the interface of the extracellular amino-terminal domain (ATD) and the ligand-binding domain (LBD). This finding is in contrast with structures of other families of iGluRs, where the dimer partners between the ATD and LBD layers are swapped. Our results demonstrate that principles of architecture and symmetry are not conserved between delta receptors and other iGluRs and provide a molecular blueprint for understanding the functions of the 'orphan' class of iGluRs. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ksp.cif.gz | 505.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ksp.ent.gz | 412.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ksp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6ksp_validation.pdf.gz | 398.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6ksp_full_validation.pdf.gz | 443.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6ksp_validation.xml.gz | 59 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6ksp_validation.cif.gz | 89.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ks/6ksp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ks/6ksp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 95718.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grid1 / プラスミド: pEGBacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293SGnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q62640 構成要素の詳細 | The distance between Residue A LYS 527 and Residue A ILE 532 is 20.50 Angstrom. The distance ...The distance between Residue A LYS 527 and Residue A ILE 532 is 20.50 Angstrom. The distance between Residue B LYS 527 and Residue B ILE 532 is 22.35 Angstrom. The distance between Residue C LYS 527 and Residue C ILE 532 is 20.85 Angstrom. | 配列の詳細 | Thrombin recognition site | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: GluD1 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Recombinantly expressed protein / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.388 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI- / プラスミド: pEG Bac Mam |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20mM Tris, 150mM NaCl, 0.75mM DDM, 0.025mM CHS |
試料 | 濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 40.38 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 4120 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 0-40 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2000 詳細: Particles were picked manually, which were used as reference for autopicking. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14939 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |