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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6jpu | ||||||||||||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Abo1 hexamer - apo complex | ||||||||||||||||||
![]() | Uncharacterized AAA domain-containing protein C31G5.19 | ||||||||||||||||||
![]() | CHAPERONE / AAA+ ATPase Histone chaperone | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() ATP-dependent H3-H4 histone complex chaperone activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.27 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Cho, C. / Jang, J. / Song, J.J. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of nucleosome assembly by the Abo1 AAA+ ATPase histone chaperone. 著者: Carol Cho / Juwon Jang / Yujin Kang / Hiroki Watanabe / Takayuki Uchihashi / Seung Joong Kim / Koichi Kato / Ja Yil Lee / Ji-Joon Song / ![]() ![]() 要旨: The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate ...The fundamental unit of chromatin, the nucleosome, is an intricate structure that requires histone chaperones for assembly. ATAD2 AAA+ ATPases are a family of histone chaperones that regulate nucleosome density and chromatin dynamics. Here, we demonstrate that the fission yeast ATAD2 homolog, Abo1, deposits histone H3-H4 onto DNA in an ATP-hydrolysis-dependent manner by in vitro reconstitution and single-tethered DNA curtain assays. We present cryo-EM structures of an ATAD2 family ATPase to atomic resolution in three different nucleotide states, revealing unique structural features required for histone loading on DNA, and directly visualize the transitions of Abo1 from an asymmetric spiral (ATP-state) to a symmetric ring (ADP- and apo-states) using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). Furthermore, we find that the acidic pore of ATP-Abo1 binds a peptide substrate which is suggestive of a histone tail. Based on these results, we propose a model whereby Abo1 facilitates H3-H4 loading by utilizing ATP. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 722 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 559.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 137.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 199.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 136227.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SPAC31G5.19 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: O14114 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Abo1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125874 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |