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- PDB-6jiu: Structure of RyR2 (F/A/C/L-Ca2+/Ca2+CaM dataset) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jiu
タイトルStructure of RyR2 (F/A/C/L-Ca2+/Ca2+CaM dataset)
要素
  • Calmodulin-1
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • RyR2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / response to redox state / protein maturation by protein folding / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / 'de novo' protein folding / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of heart rate / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / FK506 binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of axon regeneration / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / channel regulator activity / RHO GTPases activate PAKs / : / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / smooth muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / response to vitamin E / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / Protein methylation / eNOS activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Activation of AMPK downstream of NMDARs / T cell proliferation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / : / Ion homeostasis / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / regulation of cytosolic calcium ion concentration / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein serine/threonine kinase activator activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / spindle microtubule / RAF activation / calcium-mediated signaling / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT
類似検索 - 分子機能
: / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...: / : / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CAFFEINE / Calmodulin-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Gong, D.S. / Chi, X.M. / Zhou, G.W. / Huang, G.X.Y. / Lei, J.L. / Yan, N.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Modulation of cardiac ryanodine receptor 2 by calmodulin.
著者: Deshun Gong / Ximin Chi / Jinhong Wei / Gewei Zhou / Gaoxingyu Huang / Lin Zhang / Ruiwu Wang / Jianlin Lei / S R Wayne Chen / Nieng Yan /
要旨: The high-conductance intracellular calcium (Ca) channel RyR2 is essential for the coupling of excitation and contraction in cardiac muscle. Among various modulators, calmodulin (CaM) regulates RyR2 ...The high-conductance intracellular calcium (Ca) channel RyR2 is essential for the coupling of excitation and contraction in cardiac muscle. Among various modulators, calmodulin (CaM) regulates RyR2 in a Ca-dependent manner. Here we reveal the regulatory mechanism by which porcine RyR2 is modulated by human CaM through the structural determination of RyR2 under eight conditions. Apo-CaM and Ca-CaM bind to distinct but overlapping sites in an elongated cleft formed by the handle, helical and central domains. The shift in CaM-binding sites on RyR2 is controlled by Ca binding to CaM, rather than to RyR2. Ca-CaM induces rotations and intradomain shifts of individual central domains, resulting in pore closure of the PCB95 and Ca-activated channel. By contrast, the pore of the ATP, caffeine and Ca-activated channel remains open in the presence of Ca-CaM, which suggests that Ca-CaM is one of the many competing modulators of RyR2 gating.
履歴
登録2019年2月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9836
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RyR2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
C: Calmodulin-1
D: RyR2
E: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
F: Calmodulin-1
G: RyR2
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
I: Calmodulin-1
J: RyR2
K: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
L: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,377,77536
ポリマ－2,374,22712
非ポリマー3,54824
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 12分子 ADGJBEHKCFIL

#1: タンパク質
RyR2


分子量: 564905.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#2: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / Ca2+-loaded calmodulin / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding ...Ca2+-loaded calmodulin / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase / h-FKBP-12


分子量: 11798.501 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6, FKBP1L, FKBP9, OTK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68106, peptidylprolyl isomerase
#3: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23

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非ポリマー , 4種, 24分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-CFF / CAFFEINE / 3,7-DIHYDRO-1,3,7-TRIMETHYL-1H-PURINE-2,6-DIONE / カフェイン


分子量: 194.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4O2 / コメント: 薬剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RyR2 in complex with FKBP12.6 and Ca2+-loaded Calmodulin at low Ca2+ concentrations
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 45.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
11RELION2最終オイラー角割当
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 77092 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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