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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6imm | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of an alphavirus, Sindbis virus | ||||||
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![]() | VIRUS / Alphavirus / Sindbis virus / Glycoprotein | ||||||
機能・相同性 | ![]() togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
![]() | Zhang, X. / Ma, J. / Chen, L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Implication for alphavirus host-cell entry and assembly indicated by a 3.5Å resolution cryo-EM structure. 著者: Lihong Chen / Ming Wang / Dongjie Zhu / Zhenzhao Sun / Jun Ma / Jinglin Wang / Lingfei Kong / Shida Wang / Zaisi Liu / Lili Wei / Yuwen He / Jingfei Wang / Xinzheng Zhang / ![]() 要旨: Alphaviruses are enveloped RNA viruses that contain several human pathogens. Due to intrinsic heterogeneity of alphavirus particles, a high resolution structure of the virion is currently lacking. ...Alphaviruses are enveloped RNA viruses that contain several human pathogens. Due to intrinsic heterogeneity of alphavirus particles, a high resolution structure of the virion is currently lacking. Here we provide a 3.5 Å cryo-EM structure of Sindbis virus, using block based reconstruction method that overcomes the heterogeneity problem. Our structural analysis identifies a number of conserved residues that play pivotal roles in the virus life cycle. We identify a hydrophobic pocket in the subdomain D of E2 protein that is stabilized by an unknown pocket factor near the viral membrane. Residues in the pocket are conserved in different alphaviruses. The pocket strengthens the interactions of the E1/E2 heterodimer and may facilitate virus assembly. Our study provides structural insights into alphaviruses that may inform the design of drugs and vaccines. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 537.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 446.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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| x 5
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5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47186.434 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A3G2BZ29*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 43184.387 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A3G2BZ29*PLUS #3: タンパク質 | 分子量: 7480.542 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A3G2BZ29*PLUS #4: 化合物 | ChemComp-8K6 / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Sindbis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29974 / 対称性のタイプ: POINT |