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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ih9 | ||||||
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タイトル | Adeno-Associated Virus 2 at 2.8 ang | ||||||
![]() | Capsid protein VP1 | ||||||
![]() | VIRUS / AAV2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / host cell nucleolus / T=1 icosahedral viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Lou, Z.Y. / Zhang, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Adeno-associated virus 2 bound to its cellular receptor AAVR. 著者: Ran Zhang / Lin Cao / Mengtian Cui / Zixian Sun / Mingxu Hu / Rouxuan Zhang / William Stuart / Xiaochu Zhao / Zirui Yang / Xueming Li / Yuna Sun / Shentao Li / Wei Ding / Zhiyong Lou / Zihe Rao / ![]() ![]() 要旨: Adeno-associated virus (AAV) is a leading vector for virus-based gene therapy. The receptor for AAV (AAVR; also named KIAA0319L) was recently identified, and the precise characterization of AAV-AAVR ...Adeno-associated virus (AAV) is a leading vector for virus-based gene therapy. The receptor for AAV (AAVR; also named KIAA0319L) was recently identified, and the precise characterization of AAV-AAVR recognition is in immediate demand. Taking advantage of a particle-filtering algorithm, we report here the cryo-electron microscopy structure of the AAV2-AAVR complex at 2.8 Å resolution. This structure reveals that of the five Ig-like polycystic kidney disease (PKD) domains in AAVR, PKD2 binds directly to the spike region of the AAV2 capsid adjacent to the icosahedral three-fold axis. Residues in strands B and E, and the BC loop of AAVR PKD2 interact directly with the AAV2 capsid. The interacting residues in the AAV2 capsid are mainly in AAV-featured variable regions. Mutagenesis of the amino acids at the AAV2-AAVR interface reduces binding activity and viral infectivity. Our findings provide insights into the biology of AAV entry with high-resolution details, providing opportunities for the development of new AAV vectors for gene therapy. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 105.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 78.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 866.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 868.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 30.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58644.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: isolate Srivastava/1982 / 参照: UniProt: P03135 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Ao-associated virus 2 (isolate Srivastava/1982) / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
ウイルス殻 | 直径: 280 nm |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: The AAV2 particles are purified fron 293T cell, with the yeild of approximately 10^12vg per 10L. |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
撮影 | 平均露光時間: 1.2 sec. / 電子線照射量: 1.53 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 19 / 利用したフレーム数/画像: 1-19 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14434 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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