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万見
- PDB-6i7m: Influenza A nucleoprotein docked into 3D helical structure of the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i7m
タイトルInfluenza A nucleoprotein docked into 3D helical structure of the wild type ribonucleoprotein complex obtained using cryoEM. Conformation 4.
要素(Nucleoprotein) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN / Influenza A virus Ribonucleoprotein RNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative stranded viral RNA replication / helical viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Influenza virus nucleoprotein (NP) / Influenza virus nucleoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Coloma, R. / Arranz, R. / de la Rosa-Trevin, J.M. / Sorzano, C.O.S. / Carlero, D. / Ortin, J. / Martin-Benito, J.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-90018-R スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2011-25090/BMC スペイン
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020
タイトル: Structural insights into influenza A virus ribonucleoproteins reveal a processive helical track as transcription mechanism.
著者: Rocío Coloma / Rocío Arranz / José M de la Rosa-Trevín / Carlos O S Sorzano / Sandie Munier / Diego Carlero / Nadia Naffakh / Juan Ortín / Jaime Martín-Benito /
要旨: The influenza virus genome consists of eight viral ribonucleoproteins (vRNPs), each consisting of a copy of the polymerase, one of the genomic RNA segments and multiple copies of the nucleoprotein ...The influenza virus genome consists of eight viral ribonucleoproteins (vRNPs), each consisting of a copy of the polymerase, one of the genomic RNA segments and multiple copies of the nucleoprotein arranged in a double helical conformation. vRNPs are macromolecular machines responsible for messenger RNA synthesis and genome replication, that is, the formation of progeny vRNPs. Here, we describe the structural basis of the transcription process. The mechanism, which we call the 'processive helical track', is based on the extreme flexibility of the helical part of the vRNP that permits a sliding movement between both antiparallel nucleoprotein-RNA strands, thereby allowing the polymerase to move over the genome while bound to both RNA ends. Accordingly, we demonstrate that blocking this movement leads to inhibition of vRNP transcriptional activity. This mechanism also reveals a critical role of the nucleoprotein in maintaining the double helical structure throughout the copying process to make the RNA template accessible to the polymerase.
履歴
登録2018年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein
C: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,4434
ポリマ－110,4434
非ポリマー00
水00
1
A: Nucleoprotein
B: Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2222
ポリマ－55,2222
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
2
C: Nucleoprotein
D: Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2222
ポリマ－55,2222
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 53114.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P15682
#2: タンパク質・ペプチド Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 2107.346 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P15682

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Influenza A virus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: TN buffer (50 mM Tris-HCl, 150 mM KCl)
緩衝液成分濃度: 50 mM / 名称: TN buffer / 式: Tris-HCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 2 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 420
画像スキャン動画フレーム数/画像: 69 / 利用したフレーム数/画像: 3-68

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Xmipp3粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.12モデルフィッティング
10IHRSR18初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
12RELION2分類
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -55.82 ° / 軸方向距離/サブユニット: 29.26 Å / らせん対称軸の対称性: D1
粒子像の選択選択した粒子像数: 137461 / 詳細: Manual picking
3次元再構成解像度: 10 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 2743 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 2IQH

2iqh


Accession code: 2IQH / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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