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万見
- PDB-6hxz: Virus-like Particles based on Potato Virus Y -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hxz
タイトルVirus-like Particles based on Potato Virus Y
要素Polyprotein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Virus-like Particle / Potyvirus / flexuous filaments / stacked-ring assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / RNA-protein covalent cross-linking / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / helical viral capsid / serine-type peptidase activity / membrane => GO:0016020 / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / RNA-protein covalent cross-linking / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / helical viral capsid / serine-type peptidase activity / membrane => GO:0016020 / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein ...Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Peptidase family C4 / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Potato virus Y (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Podobnik, M. / Kezar, A. / Novacek, J.
資金援助 スロベニア, チェコ, 3件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyP1-0391 スロベニア
Slovenian Research AgencyJ7-7248 スロベニア
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLM2015043 チェコ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the multitasking nature of the potato virus Y coat protein.
著者: Andreja Kežar / Luka Kavčič / Martin Polák / Jiří Nováček / Ion Gutiérrez-Aguirre / Magda Tušek Žnidarič / Anna Coll / Katja Stare / Kristina Gruden / Maja Ravnikar / David ...著者: Andreja Kežar / Luka Kavčič / Martin Polák / Jiří Nováček / Ion Gutiérrez-Aguirre / Magda Tušek Žnidarič / Anna Coll / Katja Stare / Kristina Gruden / Maja Ravnikar / David Pahovnik / Ema Žagar / Franci Merzel / Gregor Anderluh / Marjetka Podobnik /
要旨: Potato virus Y (PVY) is among the most economically important plant pathogens. Using cryoelectron microscopy, we determined the near-atomic structure of PVY's flexuous virions, revealing a previously ...Potato virus Y (PVY) is among the most economically important plant pathogens. Using cryoelectron microscopy, we determined the near-atomic structure of PVY's flexuous virions, revealing a previously unknown lumenal interplay between extended carboxyl-terminal regions of the coat protein units and viral RNA. RNA-coat protein interactions are crucial for the helical configuration and stability of the virion, as revealed by the unique near-atomic structure of RNA-free virus-like particles. The structures offer the first evidence for plasticity of the coat protein's amino- and carboxyl-terminal regions. Together with mutational analysis and in planta experiments, we show their crucial role in PVY infectivity and explain the ability of the coat protein to perform multiple biological tasks. Moreover, the high modularity of PVY virus-like particles suggests their potential as a new molecular scaffold for nanobiotechnological applications.
履歴
登録2018年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0298
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0298
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Polyprotein
b: Polyprotein
c: Polyprotein
d: Polyprotein
e: Polyprotein
f: Polyprotein
g: Polyprotein
h: Polyprotein
i: Polyprotein
j: Polyprotein
k: Polyprotein
l: Polyprotein
m: Polyprotein
n: Polyprotein
o: Polyprotein
p: Polyprotein
q: Polyprotein
r: Polyprotein
s: Polyprotein
t: Polyprotein
u: Polyprotein
v: Polyprotein
w: Polyprotein
x: Polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)718,45924
ポリマ－718,45924
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation, Particles isolated from specific gradient fractions., gel filtration, Retention time indicating high molecular weight complexes., microscopy, Long flexible ...根拠: equilibrium centrifugation, Particles isolated from specific gradient fractions., gel filtration, Retention time indicating high molecular weight complexes., microscopy, Long flexible filaments visible with negative stain TEM and cryo-EM., native gel electrophoresis, Bands at high molecular weight indicating big complexes.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area102980 Å2
ΔGint-452 kcal/mol
Surface area207970 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Polyprotein


分子量: 29935.797 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Potato virus Y (ウイルス) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0C4URS3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Virus-like Particle based on Potato Virus YCOMPLEXRecombinantly expressed coat protein self-assembles into virus-like particles.all0RECOMBINANT
2Coat protein of Potato Virus YCOMPLEXall1RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11
220.29900 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Potato virus Y (ウイルス)12216NTN
32Potato virus Y (ウイルス)12216NTN
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株プラスミド
21Escherichia coli (大腸菌)562BL21(DE3)pT7-7
32Escherichia coli (大腸菌)562BL21(DE3)pT7-7
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 140 mM NaCl 2.7 mM KCl
緩衝液成分濃度: 12 mM / 名称: Phosphate buffered saline / 式: PBS
試料濃度: 6.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 48.6 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 5344
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 16 / 利用したフレーム数/画像: 1-16

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択e2helixboxer.py
2EPU画像取得
4Gctf1.05CTF補正
7Coot0.8.8モデルフィッティング
8UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング
10PHENIX1.13.2998モデル精密化
13RELION2分類
14RELION2.1分類
15RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 13.24 ° / 軸方向距離/サブユニット: 42.65 Å / らせん対称軸の対称性: C8
粒子像の選択選択した粒子像数: 244988
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 148876 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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