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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6h68 | |||||||||
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タイトル | Yeast RNA polymerase I elongation complex stalled by cyclobutane pyrimidine dimer (CPD) with fully-ordered A49 | |||||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RNA Polymerase I / UV-damage / stalling / Cyclobutane Pyrimidine Dimers (CPD) | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RNA polymerase I preinitiation complex assembly / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / regulation of cell size / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes ...RNA polymerase I preinitiation complex assembly / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / regulation of cell size / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA polymerase II activity / transcription elongation by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / ribonucleoside binding / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||
![]() | Sanz-Murillo, M. / Xu, J. / Gil-Carton, D. / Wang, D. / Fernandez-Tornero, C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of RNA polymerase I stalling at UV light-induced DNA damage. 著者: Marta Sanz-Murillo / Jun Xu / Georgiy A Belogurov / Olga Calvo / David Gil-Carton / María Moreno-Morcillo / Dong Wang / Carlos Fernández-Tornero / ![]() ![]() ![]() 要旨: RNA polymerase I (Pol I) transcribes ribosomal DNA (rDNA) to produce the ribosomal RNA (rRNA) precursor, which accounts for up to 60% of the total transcriptional activity in growing cells. Pol I ...RNA polymerase I (Pol I) transcribes ribosomal DNA (rDNA) to produce the ribosomal RNA (rRNA) precursor, which accounts for up to 60% of the total transcriptional activity in growing cells. Pol I monitors rDNA integrity and influences cell survival, but little is known about how this enzyme processes UV-induced lesions. We report the electron cryomicroscopy structure of Pol I in an elongation complex containing a cyclobutane pyrimidine dimer (CPD) at a resolution of 3.6 Å. The structure shows that the lesion induces an early translocation intermediate exhibiting unique features. The bridge helix residue Arg1015 plays a major role in CPD-induced Pol I stalling, as confirmed by mutational analysis. These results, together with biochemical data presented here, reveal the molecular mechanism of Pol I stalling by CPD lesions, which is distinct from Pol II arrest by CPD lesions. Our findings open the avenue to unravel the molecular mechanisms underlying cell endurance to lesions on rDNA. | |||||||||
履歴 |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 117.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 181.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase I subunit ... , 7種, 7分子 ABDGIMN
#1: タンパク質 | 分子量: 186676.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P10964, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 135910.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P22138, DNA-directed RNA polymerase |
#4: タンパク質 | 分子量: 14599.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P50106 |
#7: タンパク質 | 分子量: 36264.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P46669 |
#9: タンパク質 | 分子量: 13676.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P32529 |
#13: タンパク質 | 分子量: 46721.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q01080 |
#14: タンパク質 | 分子量: 26933.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P47006 |
-DNA-directed RNA polymerases I and III subunit ... , 2種, 2分子 CK
#3: タンパク質 | 分子量: 37732.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P07703 |
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#11: タンパク質 | 分子量: 16167.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P28000 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5種, 5分子 EFHJL
#5: タンパク質 | 分子量: 25117.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P20434 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 17931.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P20435 |
#8: タンパク質 | 分子量: 16525.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P20436 |
#10: タンパク質 | 分子量: 8290.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P22139 |
#12: タンパク質 | 分子量: 7729.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P40422 |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 TU
#16: DNA鎖 | 分子量: 15816.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
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#17: DNA鎖 | 分子量: 16039.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
-RNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 7分子 R![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#15: RNA鎖 | 分子量: 3264.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
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#18: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.631 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.22 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 5.25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2056 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1500 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60297 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 93.9 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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拘束条件 |
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