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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6g0l | ||||||
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タイトル | Structure of two molecules of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a nucleosome | ||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / Chromatin remodellers | ||||||
機能・相同性 | ![]() nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å | ||||||
![]() | Sundaramoorthy, R. / Owen-hughes, T. / Norman, D.G. / Hughes, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubiquitinylated nucleosome. 著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Hassane El-Mkami / David G Norman / Helder Ferreira / Tom Owen-Hughes / ![]() 要旨: ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the ...ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the Chd1 protein engaged with nucleosomes in the presence of the transition state mimic ADP-beryllium fluoride. The path of DNA strands through the ATPase domains indicates the presence of contacts conserved with single strand translocases and additional contacts with both strands that are unique to Snf2 related proteins. The structure provides connectivity between rearrangement of ATPase lobes to a closed, nucleotide bound state and the sensing of linker DNA. Two turns of linker DNA are prised off the surface of the histone octamer as a result of Chd1 binding, and both the histone H3 tail and ubiquitin conjugated to lysine 120 are re-orientated towards the unravelled DNA. This indicates how changes to nucleosome structure can alter the way in which histone epitopes are presented. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 688.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 539.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFDHMW
#1: タンパク質 | 分子量: 15407.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Histone H3 sequence from X. Laevis. The N-terminal region from 1-39 is not resolved. 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: hist1h3g, H3l / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Histone H4 sequence from X. Laevis. The N-terminal region from 1-19 is not resolved. 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 13939.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: XELAEV_18028549mg / 発現宿主: ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 168496.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: CHD1, YER164W, SYGP-ORF4 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P32657, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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-Histone H2A type ... , 2種, 2分子 CG
#3: タンパク質 | 分子量: 14193.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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#5: タンパク質 | 分子量: 14093.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#6: DNA鎖 | 分子量: 54088.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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#7: DNA鎖 | 分子量: 54885.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 2種, 4分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
![](data/chem/img/BEF.gif)
#9: 化合物 | #10: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.600 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Sample was gel filtration purified and it is monodisperse | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 98591 X / 倍率(補正後): 98591 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 170 K / 最低温度: 170 K |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1.56 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1800 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 3870 / 縦: 3870 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 5-28 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 250000 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 800 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient |