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万見
- PDB-6g0l: Structure of two molecules of the chromatin remodelling enzyme Ch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g0l
タイトルStructure of two molecules of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a nucleosome
要素
  • (Histone H2A type ...) x 2
  • (Histone H4) x 2
  • Chromo domain-containing protein 1
  • DNA (176-MER)
  • DNA (177-MER)
  • Histone H3
キーワードMOTOR PROTEIN / Chromatin remodellers
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via homologous recombination / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H4 / Histone H2A type 1 / Chromo domain-containing protein 1 / Histone H4 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Sundaramoorthy, R. / Owen-hughes, T. / Norman, D.G. / Hughes, A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structure of the chromatin remodelling enzyme Chd1 bound to a ubiquitinylated nucleosome.
著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Hassane El-Mkami / David G Norman / Helder Ferreira / Tom Owen-Hughes /
要旨: ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the ...ATP-dependent chromatin remodelling proteins represent a diverse family of proteins that share ATPase domains that are adapted to regulate protein-DNA interactions. Here, we present structures of the Chd1 protein engaged with nucleosomes in the presence of the transition state mimic ADP-beryllium fluoride. The path of DNA strands through the ATPase domains indicates the presence of contacts conserved with single strand translocases and additional contacts with both strands that are unique to Snf2 related proteins. The structure provides connectivity between rearrangement of ATPase lobes to a closed, nucleotide bound state and the sensing of linker DNA. Two turns of linker DNA are prised off the surface of the histone octamer as a result of Chd1 binding, and both the histone H3 tail and ubiquitin conjugated to lysine 120 are re-orientated towards the unravelled DNA. This indicates how changes to nucleosome structure can alter the way in which histone epitopes are presented.
履歴
登録2018年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 1.22018年9月12日Group: Data collection / Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction / Item: _em_3d_reconstruction.resolution
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / Item: _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.42018年10月24日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.52018年11月21日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_polymer_linkage ...pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4336
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1
D: Histone H4
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1
H: Histone H4
I: DNA (176-MER)
J: DNA (177-MER)
M: Chromo domain-containing protein 1
W: Chromo domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)556,72316
ポリマ－555,73612
非ポリマー9864
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFDHMW

#1: タンパク質 Histone H3


分子量: 15407.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Histone H3 sequence from X. Laevis. The N-terminal region from 1-39 is not resolved.
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h3g, H3l / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92133
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Histone H4 sequence from X. Laevis. The N-terminal region from 1-19 is not resolved.
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 13939.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18028549mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1L8G0X3
#8: タンパク質 Chromo domain-containing protein 1 / ATP-dependent helicase CHD1


分子量: 168496.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: CHD1, YER164W, SYGP-ORF4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32657, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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Histone H2A type ... , 2種, 2分子 CG

#3: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 14193.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#5: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 14093.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (176-MER)


分子量: 54088.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#7: DNA鎖 DNA (177-MER)


分子量: 54885.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 4分子

#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1COMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1COMPLEX#1-#51RECOMBINANT
3X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1COMPLEX#6-#71NATURAL
4X. laevis nucleosome pn 601 DNA with S.cerevisiae remodeller Chd1COMPLEX#81RECOMBINANT
分子量値: 0.600 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
33synthetic construct (人工物)32630
44Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)559292
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
34Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHepes1
2100 mMNaCl1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was gel filtration purified and it is monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 98591 X / 倍率（補正後）: 98591 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 170 K / 最低温度: 170 K
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1.56 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1800
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 3870 / 縦: 3870 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 5-28

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7EMfitモデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 250000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 800 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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