[日本語] English
万見
- PDB-6cij: Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex containing partial ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6cij
タイトルCryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex containing partial HMGB1 linker(3.9 A)
要素
  • (V(D)J recombination-activating protein ...) x 2
  • DNA (30-MER)
  • DNA (41-MER)
  • DNA (46-MER)
  • DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
  • DNA (60-MER)
  • High mobility group protein B1
キーワードRECOMBINATION/DNA / V(D)J recombination / RAG1/2 / RSS / Immunity / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / DNA geometric change / myeloid dendritic cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell activation ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / DNA geometric change / myeloid dendritic cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell activation / C-X-C chemokine binding / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / DNA recombinase complex / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil clearance / positive regulation of DNA ligation / double-stranded DNA endonuclease activity / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of interleukin-1 production / positive regulation of organ growth / RAGE receptor binding / Regulation of TLR by endogenous ligand / regulation of behavioral fear response / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / bubble DNA binding / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / Apoptosis induced DNA fragmentation / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of thymocyte apoptotic process / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of monocyte chemotaxis / MyD88 deficiency (TLR2/4) / supercoiled DNA binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / apoptotic cell clearance / dendritic cell chemotaxis / positive regulation of T cell differentiation / DNA binding, bending / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / regulation of T cell differentiation / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / positive regulation of activated T cell proliferation / phosphatidylserine binding / chemoattractant activity / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / DNA topological change / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interleukin-10 production / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of type II interferon production / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / T cell differentiation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of DNA binding / protein autoubiquitination / Pyroptosis / positive regulation of autophagy / heterochromatin formation / DNA polymerase binding / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / methylated histone binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of interleukin-12 production / activation of innate immune response / transcription repressor complex / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / thymus development / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / lipopolysaccharide binding / positive regulation of JNK cascade / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / RING-type E3 ubiquitin transferase / visual learning / autophagy / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / ubiquitin protein ligase activity / integrin binding
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Kelch-type beta propeller / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / High mobility group protein B1 / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Chen, X. / Kim, M. / Chuenchor, W. / Cui, Y. / Zhang, X. / Zhou, Z.H. / Gellert, M. / Yang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)1ZIADK036167-11 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Cracking the DNA Code for V(D)J Recombination.
著者: Min-Sung Kim / Watchalee Chuenchor / Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Xing Zhang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have ...To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have determined crystal and cryo-EM structures of RAG1/2 with DNA in the pre-reaction and hairpin-forming complexes up to 2.75 Å resolution. Both protein and DNA exhibit structural plasticity and undergo dramatic conformational changes. Coding-flank DNAs extensively rotate, shift, and deform for nicking and hairpin formation. Two intertwined RAG1 subunits crisscross four times between the asymmetric pair of severely bent 12/23-RSS DNAs. Location-sensitive bending of 60° and 150° in 12- and 23-RSS spacers, respectively, must occur for RAG1/2 to capture the nonamers and pair the heptamers for symmetric double-strand breakage. DNA pairing is thus sequence-context dependent and structure specific, which partly explains the "beyond 12/23" restriction. Finally, catalysis in crystallo reveals the process of DNA hairpin formation and its stabilization by interleaved base stacking.
履歴
登録2018年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年5月9日Group: Data collection / Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction
Item: _em_3d_reconstruction.num_particles / _em_3d_reconstruction.resolution
改定 1.32019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7480
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: V(D)J recombination-activating protein 1
C: V(D)J recombination-activating protein 1
F: DNA (46-MER)
I: DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
J: DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
G: DNA (60-MER)
N: High mobility group protein B1
L: DNA (30-MER)
D: V(D)J recombination-activating protein 2
B: V(D)J recombination-activating protein 2
M: DNA (41-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)378,61015
ポリマ－378,39911
非ポリマー2114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area44140 Å2
ΔGint-252 kcal/mol
Surface area115590 Å2

-
要素

-
V(D)J recombination-activating protein ... , 2種, 4分子 ACDB

#1: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG-1


分子量: 88670.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase
#8: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 2 / RAG-2


分子量: 58158.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag2, Rag-2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21784

-
DNA鎖 , 6種, 6分子 FIJGLM

#2: DNA鎖 DNA (46-MER)


分子量: 14268.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')


分子量: 4880.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')


分子量: 6091.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: DNA鎖 DNA (60-MER)


分子量: 18809.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#7: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9138.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#9: DNA鎖 DNA (41-MER)


分子量: 12655.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質 , 1種, 1分子 N

#6: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 18897.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMGB1, HMG1 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P09429

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#10: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#11: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: RAG1/2 in complex with nicked DNAs / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 57.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 2.1 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49624 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: Correlation Coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00221296
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56529699
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.09912025
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0983261
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043092

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る