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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6c21 | ||||||
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タイトル | Capsid protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha mature capsid | ||||||
要素 | Major head protein | ||||||
キーワード | VIRUS / major capsid protein / HK97-like fold / mature capsid | ||||||
機能・相同性 | Phage capsid / Phage capsid family / viral capsid / Major capsid protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Staphylococcus virus 80alpha (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å | ||||||
データ登録者 | Kizziah, J.L. / Dearborn, A.D. / Dokland, T. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Viruses / 年: 2017 タイトル: Cleavage and Structural Transitions during Maturation of Staphylococcus aureus Bacteriophage 80α and SaPI1 Capsids. 著者: James L Kizziah / Keith A Manning / Altaira D Dearborn / Erin A Wall / Laura Klenow / Rosanne L L Hill / Michael S Spilman / Scott M Stagg / Gail E Christie / Terje Dokland / 要旨: In the tailed bacteriophages, DNA is packaged into spherical procapsids, leading to expansion into angular, thin-walled mature capsids. In many cases, this maturation is accompanied by cleavage of ...In the tailed bacteriophages, DNA is packaged into spherical procapsids, leading to expansion into angular, thin-walled mature capsids. In many cases, this maturation is accompanied by cleavage of the major capsid protein (CP) and other capsid-associated proteins, including the scaffolding protein (SP) that serves as a chaperone for the assembly process. bacteriophage 80α is capable of high frequency mobilization of mobile genetic elements called pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1. SaPI1 redirects the assembly pathway of 80α to form capsids that are smaller than those normally made by the phage alone. Both CP and SP of 80α are N-terminally processed by a host-encoded protease, Prp. We have analyzed phage mutants that express pre-cleaved or uncleavable versions of CP or SP, and show that the N-terminal sequence in SP is absolutely required for assembly, but does not need to be cleaved in order to produce viable capsids. Mutants with pre-cleaved or uncleavable CP display normal viability. We have used cryo-EM to solve the structures of mature capsids from an 80α mutant expressing uncleavable CP, and from wildtype SaPI1. Comparisons with structures of 80α and SaPI1 procapsids show that capsid maturation involves major conformational changes in CP, consistent with a release of the CP N-arm by SP. The hexamers reorganize during maturation to accommodate the different environments in the 80α and SaPI1 capsids. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6c21.cif.gz | 301.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6c21.ent.gz | 208.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6c21.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6c21_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6c21_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6c21_validation.xml.gz | 52.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6c21_validation.cif.gz | 85.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/6c21 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/6c21 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36846.883 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Staphylococcus virus 80alpha (ウイルス) 細胞株 (発現宿主): RN450 / 発現宿主: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 株 (発現宿主): ST208 / 参照: UniProt: A4ZFB3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Staphylococcus phage 80alpha / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 15.46 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ) |
由来(組換発現) | 生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Staphylococcus aureus |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 630 nm / 三角数 (T数): 7 |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1250 nm |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Estimated with ACE software / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 17946 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11843 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 5.2→168 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.845 / SU B: 93.003 / SU ML: 0.938 / ESU R: 1.701 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 176.424 Å2
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拘束条件 |
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