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万見
- PDB-6bqn: Cryo-EM structure of ENaC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bqn
タイトルCryo-EM structure of ENaC
要素
  • (10D4 fab) x 2
  • (7B1 fab) x 2
  • EGFP-SCNN1G chimera
  • SCNN1A
  • SCNN1B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / sodium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


sensory perception of salty taste / Sensory perception of salty taste / neutrophil-mediated killing of bacterium / aldosterone metabolic process / leukocyte activation involved in inflammatory response / cellular response to vasopressin / sensory perception of sour taste / cellular response to aldosterone / sodium channel complex / epithelial fluid transport ...sensory perception of salty taste / Sensory perception of salty taste / neutrophil-mediated killing of bacterium / aldosterone metabolic process / leukocyte activation involved in inflammatory response / cellular response to vasopressin / sensory perception of sour taste / cellular response to aldosterone / sodium channel complex / epithelial fluid transport / mucus secretion / sodium ion homeostasis / renal system process / neutrophil activation involved in immune response / artery smooth muscle contraction / multicellular organismal-level water homeostasis / potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / sodium ion import across plasma membrane / motile cilium / lung alveolus development / ligand-gated sodium channel activity / ciliary membrane / WW domain binding / response to food / erythrocyte homeostasis / ciliary transition zone / monoatomic ion channel activity / cellular response to acidic pH / cytoplasmic vesicle membrane / acrosomal vesicle / sodium ion transmembrane transport / regulation of blood pressure / Stimuli-sensing channels / multicellular organism growth / sperm principal piece / gene expression / apical plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Epithelial sodium channel, chordates / Epithelial sodium channel, conserved site / Amiloride-sensitive sodium channels signature. / Epithelial sodium channel / Amiloride-sensitive sodium channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Epithelial sodium channel subunit alpha / Epithelial sodium channel subunit beta / Epithelial sodium channel subunit gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Noreng, S. / Bharadwaj, A. / Posert, R. / Yoshioka, C. / Baconguis, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the Director 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Structure of the human epithelial sodium channel by cryo-electron microscopy.
著者: Sigrid Noreng / Arpita Bharadwaj / Richard Posert / Craig Yoshioka / Isabelle Baconguis /
要旨: The epithelial sodium channel (ENaC), a member of the ENaC/DEG superfamily, regulates Na and water homeostasis. ENaCs assemble as heterotrimeric channels that harbor protease-sensitive domains ...The epithelial sodium channel (ENaC), a member of the ENaC/DEG superfamily, regulates Na and water homeostasis. ENaCs assemble as heterotrimeric channels that harbor protease-sensitive domains critical for gating the channel. Here, we present the structure of human ENaC in the uncleaved state determined by single-particle cryo-electron microscopy. The ion channel is composed of a large extracellular domain and a narrow transmembrane domain. The structure reveals that ENaC assembles with a 1:1:1 stoichiometry of α:β:γ subunits arranged in a counter-clockwise manner. The shape of each subunit is reminiscent of a hand with key gating domains of a 'finger' and a 'thumb.' Wedged between these domains is the elusive protease-sensitive inhibitory domain poised to regulate conformational changes of the 'finger' and 'thumb'; thus, the structure provides the first view of the architecture of inhibition of ENaC.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年10月10日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年10月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42025年5月14日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7130
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7130
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCNN1A
B: SCNN1B
C: EGFP-SCNN1G chimera
D: 7B1 fab
E: 7B1 fab
F: 10D4 fab
G: 10D4 fab


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,6227
ポリマ－203,6227
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy, Fluorescence size-exclusion chromatography used to detect shift in addition to visually seeing the complex by single particle cryo-electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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抗体 , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: 抗体 SCNN1A


分子量: 54038.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues that have not been built is due to ...詳細: Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues that have not been built is due to flexible areas of the protein where density is missing. The full sequence is described in sequence details.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37088*PLUS
#2: 抗体 SCNN1B


分子量: 55038.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues that have not been built is due to ...詳細: Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues that have not been built is due to flexible areas of the protein where density is missing. The full sequence is described in sequence details.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51168*PLUS
#3: 抗体 EGFP-SCNN1G chimera


分子量: 55834.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The protein is EGFP-SCNN1G chimera. Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues ...詳細: The protein is EGFP-SCNN1G chimera. Transmembrane helices have been built with poly UNK since the density for the transmembrane domain is not good enough to accurately build a model. Residues that have not been built is due to flexible areas of the protein where density is missing. The first 260 residues is a His8 tag and a strep-tag followed by EGFP (UniProt accession code: C5MKY7). The full sequence is described in sequence details.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51170*PLUS
#4: 抗体 7B1 fab


分子量: 9039.134 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unknown, built with poly UNK. / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#5: 抗体 7B1 fab


分子量: 10315.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unknown, built with poly UNK. / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#6: 抗体 10D4 fab


分子量: 9805.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unknown, built with poly UNK. / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#7: 抗体 10D4 fab


分子量: 9549.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Sequence unknown, built with poly UNK. / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細The sequence of SCNNIA is MAEEEALIEFHRSYRELFEFFANNTTIHGAIRLVSSQHNRMKTAFWAVLWLATFGMMYWQFGLLFGEY ...The sequence of SCNNIA is MAEEEALIEFHRSYRELFEFFANNTTIHGAIRLVSSQHNRMKTAFWAVLWLATFGMMYWQFGLLFGEY FSYPVSLNINLNSDKLVFPAVTICTLNPYRYPEIKEELEELDRITEQTLFDLYKYSSFTTLVAGSRSR ADLRGTLPHPLQALAVPPPPHGAAAAASVASSLRDNNPQVDWKDWKIGFQLCNQNKSDCFYQTYSSGV DAVAEWYAFHYINILSRLPETLPSLEEDTLGNFIFACRFNQVSCNQANYSHFHHPMYGNCYTFNDKNN SNLWMSSMPGINNGLSLMLRAEQNDFIPLLSTVTGARVMVHGQDEPAFMDDGGFNLRPGVETSISMRK ETLDRLGGDYGDCTKNGSDVPVENLYPSKYTQQVCIHSCFQESMIKECGCAYIFYPRPQNVEYCDYRK HSSWGYCYYKLQVDFSSDHLGCFTKCRKPCSVTSYQLSAGYSRWPSVTSQEWVFQMLSRQNNYTVNNK RNGVAKVNIFFKELNYKTNSESPSVTMVTLLSNLGSQWSLWFGSSVLSVVEMAELVFDLLVIM The seuqnce of SCNN1B is MADNTNTHGPKRIIKEGPKKKAMWFLLTLLFAALVCWQWGIFIRTYLSWEVSVSLSVGFKTMDFPAVT ICNASPFKYSKIKHLLKDLDELMEAVLERILAPELSHANATRNLNFSIWNHTPLVLIDERNPHHPMVL DLFGDNHNGLTSSSASEKICNAHGCKMAMRLCSLNRTQCTFRNFTSATQALTEWYILQATNIFAQVPQ QELVEMSYPGEQMILACLFGAEPCNYRNFTSIFYPHYGNCYIFNWGMTEKALPSANPGTEFGLKLILD IGQEDYVPFLASTAGVRLMLHEQRSYPFIRDEGIYAMSGTETSIGVLVDKLQRMGEPYSPCTVNGSEV PVQNFYSDYNTTYSIQACLRSCFQDHMIRNCNCGHYLYPLPRGEKYCNNRDFPDWAHCYSDLQMSVAQ RETCIGMCKESCNDTQYKMTISMADWPSEASEDWIFHVLSQERDQSTNITLSRKGIVKLNIYFQEFNY RTIEESAANNIVWLLSNLGGQFGFWMGGSVLALIEFGEIIIDFVWITIIKLVALAKS The sequence of EGFP-SCNN1G chimera is MHHHHHHHHAAAWSHPQFEKGGSMVSKGEELFTGVVPILVELDGDVNGHKFSVSGEGEGDATYGKLTL KFICTTGKLPVPWPTLVTTLTYGVQCFSRYPDHMKQHDFFKSAMPEGYVQERTIFFKDDGNYTTRAEV KFEGDTLVNRIELKGIDFKEDGNILGHKLEYNYNSHNVYIMADKQKNGIKVNFKIRHNIEDGSVQLAD HYQQNTPIGDGPVLLPDNHYLSTQSKLSKDPNEKRDHMVLLEFVTAAGITLGMDELYKSGLRSGLVPR GGRQAPTIKELMRWYALNTNTHGIRRIVVSRGRLRRLLWIGFTLTAVALILWQCALLVFSFYTVSVSI KVHFRKLDFPAVTICNINPYKYSTVRHLLADLEQETREALKSLYGFPESAAAAEAESWNSVSEGKQPR FSHRIPLLIFDQDEKGKARDFFTGQQQQVGGSIIHKASNVMHIESKQVVGFQLCSNDTSDCATYTFSS GINAIQEWYKLHYMNIMAQVPLEKKINMSYSAEELLVTCFFDGVSCDARNFTLFHHPMHGNCYTFNNR ENETILSTSMGGSEYGLQVILYINEEEYNPFLVSSTGAKVIIHRQDEYPFVEDVGTEIETAMVTSIGM HLTESFKLSEPYSQCTEDGSDVPIRNIYNAAYSLQICLHSCFQTKMVEKCGCAQYSQPLPPAANYCNY QQHPNWMYCYYQLHRAFVQEELGCQSVCKEACSFKEWTLTTSLAQWPSVVSEKWLLPVLTWDQGRQVN KKLNKTDLAKLLIFYKDLNQRSIMESPANSIEMLLSNFGGQLGLWMSCSVVAVIEIIEVFFIDFFSII ARRQWQKAK

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Membrane protein complex / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 304615 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00312984
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65617781
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.1167739
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042062
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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