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万見
- PDB-6bq1: Human PI4KIIIa lipid kinase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bq1
タイトルHuman PI4KIIIa lipid kinase complex
要素
  • (Phosphatidylinositol 4-kinase III alpha (PI4KA)) x 2
  • Protein FAM126A
  • Tetratricopeptide repeat protein 7B
キーワードTransferase/Signaling Protein / kinase / phosphoinositide synthesis / Transferase-Signaling Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / viral replication complex formation and maintenance / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol kinase activity / Golgi-associated vesicle membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / phosphatidylinositol-mediated signaling ...: / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / viral replication complex formation and maintenance / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol kinase activity / Golgi-associated vesicle membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / myelination / protein localization to plasma membrane / kinase activity / cadherin binding / neuron projection / phosphorylation / viral RNA genome replication / focal adhesion / signal transduction / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain ...Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E4S / Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / Tetratricopeptide repeat protein 7B / Hyccin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Lees, J.A. / Zhang, Y. / Oh, M. / Schauder, C.M. / Yu, X. / Baskin, J. / Dobbs, K. / Notarangelo, L.D. / Camilli, P.D. / Walz, T. / Reinisch, K.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114068 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Architecture of the human PI4KIIIα lipid kinase complex.
著者: Joshua A Lees / Yixiao Zhang / Michael S Oh / Curtis M Schauder / Xiaoling Yu / Jeremy M Baskin / Kerry Dobbs / Luigi D Notarangelo / Pietro De Camilli / Thomas Walz / Karin M Reinisch /
要旨: Plasma membrane (PM) phosphoinositides play essential roles in cell physiology, serving as both markers of membrane identity and signaling molecules central to the cell's interaction with its ...Plasma membrane (PM) phosphoinositides play essential roles in cell physiology, serving as both markers of membrane identity and signaling molecules central to the cell's interaction with its environment. The first step in PM phosphoinositide synthesis is the conversion of phosphatidylinositol (PI) to PI4P, the precursor of PI(4,5)P and PI(3,4,5)P This conversion is catalyzed by the PI4KIIIα complex, comprising a lipid kinase, PI4KIIIα, and two regulatory subunits, TTC7 and FAM126. We here report the structure of this complex at 3.6-Å resolution, determined by cryo-electron microscopy. The proteins form an obligate ∼700-kDa superassembly with a broad surface suitable for membrane interaction, toward which the kinase active sites are oriented. The structural complexity of the assembly highlights PI4P synthesis as a major regulatory junction in PM phosphoinositide homeostasis. Our studies provide a framework for further exploring the mechanisms underlying PM phosphoinositide regulation.
履歴
登録2017年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7129
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 4-kinase III alpha (PI4KA)
B: Tetratricopeptide repeat protein 7B
C: Protein FAM126A
E: Phosphatidylinositol 4-kinase III alpha (PI4KA)
F: Tetratricopeptide repeat protein 7B
G: Protein FAM126A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)607,1758
ポリマ－606,0266
非ポリマー1,1492
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 4-kinase III alpha (PI4KA) / PtdIns-4-kinase alpha


分子量: 173821.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PI4KA, PIK4, PIK4CA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42356, 1-phosphatidylinositol 4-kinase
#2: タンパク質 Tetratricopeptide repeat protein 7B / TPR repeat protein 7B / Tetratricopeptide repeat protein 7-like-1 / TPR repeat protein 7-like-1


分子量: 96460.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTC7B, TTC7L1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86TV6
#3: タンパク質 Protein FAM126A / Hyccin


分子量: 32688.514 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM126A, DRCTNNB1A / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BYI3
#4: タンパク質 Phosphatidylinositol 4-kinase III alpha (PI4KA) / PtdIns-4-kinase alpha


分子量: 173906.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PI4KA, PIK4, PIK4CA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42356, 1-phosphatidylinositol 4-kinase
#5: 化合物 ChemComp-E4S / 5-{2-amino-1-[4-(morpholin-4-yl)phenyl]-1H-benzimidazol-6-yl}-N-(2-fluorophenyl)-2-methoxypyridine-3-sulfonamide


分子量: 574.626 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H27FN6O4S
構成要素の詳細The sequence or connectivity could be assigned to the N-terminal residues of Entity-1 (PI4KA). They ...The sequence or connectivity could be assigned to the N-terminal residues of Entity-1 (PI4KA). They have been modeled as UNK residues
配列の詳細The actual sequence of the N-terminal region modeled as UNK is: ...The actual sequence of the N-terminal region modeled as UNK is: MDYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDKKLGTELGSMAAAPARGGGGGGGGGGGCSGSGSSAS RGFYFNTVLSLARSLAVQRPASLEKVQKLLCMCPVDFHGIFQLDERRRDAVIALGIFL IESDLQHKDCVVPYLLRLLKGLPKVYWVEESTARKGRGALPVAESFSFCLVTLLSDVA YRDPSLRDEILEVLLQVLHVLLGMCQALEIQDKEYLCKYAIPCLIGISRAFGRYSNME ESLLSKLFPKIPPHSLRVLEELEGVRRRSFNDFRSILPSNLLTVCQEGTLKRKTSSVS SISQVSPERGMPPPSSPGGSAFHYFEASCLPDGTALEPEYYFSTISSSFSVSPLFNGV TYKEFNIPLEMLRELLNLVKKIVEEAVLKSLDAIVASVMEANPSADLYYTSFSDPLYL TMFKMLRDTLYYMKDLPTSFVKEIHDFVLEQFNTSQGELQKILHDADRIHNELSPLKL RCQANAACVDLMVWAVKDEQGAENLCIKLSEKLQSKTSSKVIIAHLPLLICCLQGLGR LCERFPVVVHSVTPSLRDFLVIPSPVLVKLYKYHSQYHTVAGNDIKISVTNEHSESTL NVMSGKKSQPSMYEQLRDIAIDNICRCLKAGLTVDPVIVEAFLASLSNRLYISQESDK DAHLIPDHTIRALGHIAVALRDTPKVMEPILQILQQKFCQPPSPLDVLIIDQLGCLVI TGNQYIYQEVWNLFQQISVKASSVVYSATKDYKDHGYRHCSLAVINALANIAANIQDE HLVDELLMNLLELFVQLGLEGKRASERASEKGPALKASSSAGNLGVLIPVIAVLTRRL PPIKEAKPRLQKLFRDFWLYSVLMGFAVEGSGLWPEEWYEGVCEIATKSPLLTFPSKE PLRSVLQYNSAMKNDTVTPAELSELRSTIINLLDPPPEVSALINKLDFAMSTYLLSVY RLEYMRVLRSTDPDRFQVMFCYFEDKAIQKDKSG

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human phosphatidylinositol 4-kinase III alpha complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.7 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293F
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HCl1
2200 mMSodium chlorideNaCl1
35 %Glycerol1
41 mMTCEP-HCl1
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 22500 X / 倍率（補正後）: 38461 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Calibrated defocus min: 1800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 47 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 3280
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
12RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 508504
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 64104 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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