[日本語] English
万見
- EMDB-20084: The Central Role of the Tail in Switching Off Myosin II in Cells -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20084
タイトルThe Central Role of the Tail in Switching Off Myosin II in Cells
マップデータ3D reconstruction of smooth muscle myosin II molecule in the inhibited state
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Myosin II
    • Other: Myosin II
キーワードSmooth Muscle / MyosinII / 10S / single particle analysis / CONTRACTILE PROTEIN
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Craig R / Yang SX / Lee KH / Woodhead JL / Sato O / Ikebe M
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin DiseasesR01AR067279 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin DiseasesR01AR072036 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteR01HL139883 米国
引用ジャーナル: J Gen Physiol / 年: 2019
タイトル: The central role of the tail in switching off 10S myosin II activity.
著者: Shixin Yang / Kyoung Hwan Lee / John L Woodhead / Osamu Sato / Mitsuo Ikebe / Roger Craig /
要旨: Myosin II is a motor protein with two heads and an extended tail that plays an essential role in cell motility. Its active form is a polymer (myosin filament) that pulls on actin to generate motion. ...Myosin II is a motor protein with two heads and an extended tail that plays an essential role in cell motility. Its active form is a polymer (myosin filament) that pulls on actin to generate motion. Its inactive form is a monomer with a compact structure (10S sedimentation coefficient), in which the tail is folded and the two heads interact with each other, inhibiting activity. This conformation is thought to function in cells as an energy-conserving form of the molecule suitable for storage as well as transport to sites of filament assembly. The mechanism of inhibition of the compact molecule is not fully understood. We have performed a 3-D reconstruction of negatively stained 10S myosin from smooth muscle in the inhibited state using single-particle analysis. The reconstruction reveals multiple interactions between the tail and the two heads that appear to trap ATP hydrolysis products, block actin binding, hinder head phosphorylation, and prevent filament formation. Blocking these essential features of myosin function could explain the high degree of inhibition of the folded form of myosin thought to underlie its energy-conserving function in cells. The reconstruction also suggests a mechanism for unfolding when myosin is activated by phosphorylation.
履歴
登録2019年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2023年9月6日-
現状2023年9月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20084.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20084.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of smooth muscle myosin II molecule in the inhibited state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.7 Å/pix.
x 150 pix.
= 555. Å		3.7 Å/pix.
x 150 pix.
= 555. Å		3.7 Å/pix.
x 150 pix.
= 555. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.03206814 - 0.115241796
平均 (標準偏差)0.0000618078 (±0.0036309515)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 555.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.73.73.7
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z555.000555.000555.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.0320.1150.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Myosin II

全体名称: Myosin II
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Myosin II
    • Other: Myosin II

-
超分子 #1: Myosin II

超分子名称: Myosin II / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)

-
分子 #1: Myosin II

分子名称: Myosin II / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
配列文字列: MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVT LSKDDIQKMN PPKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL F CVVINPYK QLPIYSEKII DMYKGKKRHE MPPHIYAIAD TAYRSMLQDR ...文字列:
MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVT LSKDDIQKMN PPKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL F CVVINPYK QLPIYSEKII DMYKGKKRHE MPPHIYAIAD TAYRSMLQDR EDQSILCTGE SG AGKTENT KKVIQYLAVV ASSHKGKKDT SITQGPSFSY GELEKQLLQA NPILEAFGNA KTV KNDNSS RFGKFIRINF DVTGYIVGAN IETYLLEKSR AIRQAKDERT FHIFYYLIAG ASEQ MRNDL LLEGFNNYTF LSNGHVPIPA QQDDEMFQET LEAMTIMGFT EEEQTSILRV VSSVL QLGN IVFKKERNTD QASMPDNTAA QKVCHLMGIN VTDFTRSILT PRIKVGRDVV QKAQTK EQA DFAIEALAKA KFERLFRWIL TRVNKALDKT KRQGASFLGI LDIAGFEIFE INSFEQL CI NYTNEKLQQL FNHTMFILEQ EEYQREGIEW NFIDFGLDLQ PCIELIERPT NPPGVLAL L DEECWFPKAT DTSFVEKLIQ EQGNHAKFQK SKQLKDKTEF CILHYAGKVT YNASAWLTK NMDPLNDNVT SLLNQSSDKF VADLWKDVDR IVGLDQMAKM TESSLPSASK TKKGMFRTVG QLYKEQLTK LMTTLRNTNP NFVRCIIPNH EKRAGKLDAH LVLEQLRCNG VLEGIRICRQ G FPNRIVFQ EFRQRYEILA ANAIPKGFMD GKQACILMIK ALELDPNLYR IGQSKIFFRT GV LAHLEEE RDLKITDVII AFQAQCRGYL ARKAFAKRQQ QLTAMKVIQR NCAAYLKLRN WQW WRLFTK VKPLLQVTRQ EEEMQAKDEE LQRTKERQQK AEAELKELEQ KHTQLCEEKN LLQE KLQAE TELYAEAEEM RVRLAAKKQE LEEILHEMEA RIEEEEERSQ QLQAEKKKMQ QQMLD LEEQ LEEEEAARQK LQLEKVTADG KIKKMEDDIL IMEDQNNKLT KERKLLEERV SDLTTN LAE EEEKAKNLTK LKNKHESMIS ELEVRLKKEE KSRQELEKIK RKLEGESSDL HEQIAEL QA QIAELKAQLA KKEEELQAAL ARLEDETSQK NNALKKIREL ESHISDLQED LESEKAAR N KAEKQKRDLS EELEALKTEL EDTLDTTATQ QELRAKREQE VTVLKRALEE ETRTHEAQV QEMRQKHTQA VEELTEQLEQ FKRAKANLDK TKQTLEKDNA DLANEIRSLS QAKQDVEHKK KKLEVQLQD LQSKYSDGER VRTELNEKVH KLQIEVENVT SLLNEAESKN IKLTKDVATL G SQLQDTQE LLQEETRQKL NVTTKLRQLE DDKNSLQEQL DEEVEAKQNL ERHISTLTIQ LS DSKKKLQ EFTATVETME EGKKKLQREI ESLTQQFEEK AASYDKLEKT KNRLQQELDD LVV DLDNQR QLVSNLEKKQ KKFDQMLAEE KNISSKYADE RDRAEAEARE KETKALSLAR ALEE ALEAK EELERTNKML KAEMEDLVSS KDDVGKNVHE LEKSKRTLEQ QVEEMKTQLE ELEDE LQAA EDAKLRLEVN MQAMKSQFER DLQARDEQNE EKRRQLLKQL HEHETELEDE RKQRAL AAA AKKKLEVDVK DLESQVDSAN KAREEAIKQL RKLQAQMKDY QRDLDDARAA REEIFAT AR ENEKKAKNLE AELIQLQEDL AAAERARKQA DLEKEEMAEE LASANSGRTS LQDEKRRL E ARIAQLEEEL DEEHSNIETM SDRMRKAVQQ AEQLNNELAT ERATAQKNEN ARQQLERQN KELRSKLQEM EGAVKSKFKS TIAALEAKIA SLEEQLEQEA REKQAAAKTL RQKDKKLKDA LLQVEDERK QAEQYKDQAE KGNLRLKQLK RQLEEAEEES QRINANRRKL QRELDEATES N DALGREVA ALKSKLRRGN EPVSFAPPRR SGGRRVIENA TDGGEEEIDG RDGDFNGKAS E

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: uranyl acetate
グリッド詳細: unspecified

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15833
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る