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万見
- PDB-5yu8: Cofilin decorated actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yu8
タイトルCofilin decorated actin filament
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cofilin-2
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Actin / Cofilin / muscle / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament fragmentation / Striated Muscle Contraction / actin filament severing / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear matrix ...actin filament fragmentation / Striated Muscle Contraction / actin filament severing / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear matrix / actin filament binding / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / Severin / Severin / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / Severin / Severin / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cofilin-2 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Tanaka, K. / Narita, A.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
JSPS26251017 日本
JST PRESTO10404 日本
JSPS13J02335 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis for cofilin binding and actin filament disassembly.
著者: Kotaro Tanaka / Shuichi Takeda / Kaoru Mitsuoka / Toshiro Oda / Chieko Kimura-Sakiyama / Yuichiro Maéda / Akihiro Narita /
要旨: Actin depolymerizing factor (ADF) and cofilin accelerate actin dynamics by severing and disassembling actin filaments. Here, we present the 3.8 Å resolution cryo-EM structure of cofilactin ...Actin depolymerizing factor (ADF) and cofilin accelerate actin dynamics by severing and disassembling actin filaments. Here, we present the 3.8 Å resolution cryo-EM structure of cofilactin (cofilin-decorated actin filament). The actin subunit structure of cofilactin (C-form) is distinct from those of F-actin (F-form) and monomeric actin (G-form). During the transition between these three conformations, the inner domain of actin (subdomains 3 and 4) and the majority of subdomain 1 move as two separate rigid bodies. The cofilin-actin interface consists of three distinct parts. Based on the rigid body movements of actin and the three cofilin-actin interfaces, we propose models for the cooperative binding of cofilin to actin, preferential binding of cofilin to ADP-bound actin filaments and cofilin-mediated severing of actin filaments.
履歴
登録2017年11月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6844
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6844
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
H: Cofilin-2
I: Cofilin-2
J: Cofilin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,70718
ポリマ－265,4508
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: helical twist per one unit: -162.1 degrees axial rise per one unit: 27.6 Angstroms
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area21850 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area93520 Å2

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#2: タンパク質 Cofilin-2 / Cofilin / muscle isoform


分子量: 18690.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CFL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21566
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cofilin-decorated actin filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 99 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 24 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION2初期オイラー角割当
11RELION2最終オイラー角割当
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -162.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 86388 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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