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万見
- PDB-5wkb: MicroED structure of the segment, NFGEFS, from the A315E familial... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wkb
タイトルMicroED structure of the segment, NFGEFS, from the A315E familial variant of the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317
要素TAR DNA-binding protein 43
キーワードPROTEIN FIBRIL / Amyloid / LARKS / TDP-43
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / AB INITIO PHASING / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)NIH NIA AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2017年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title
改定 1.22018年6月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _diffrn_source.source
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52021年6月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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集合体

登録構造単位
A: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7001
ポリマ－7001
非ポリマー00
水362
1
A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43

A: TAR DNA-binding protein 43


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,99710
ポリマ－6,99710
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation1_557x,y,z+21
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation1_553x,y,z-21
crystal symmetry operation3_645-x+3/2,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation3_646-x+3/2,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation3_647-x+3/2,y-1/2,-z+21
crystal symmetry operation3_644-x+3/2,y-1/2,-z-11
crystal symmetry operation3_643-x+3/2,y-1/2,-z-21
単位格子
Length a, b, c (Å)42.770, 17.420, 4.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43


分子量: 699.709 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 312-317 / 変異: A315E / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13148
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Segment from TDP-43 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 1x PBS, pH 7.5
緩衝液成分名称: 1x PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶化温度: 298 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1x PBS, pH 7.5

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データ収集

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影電子線照射量: 3.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
画像スキャン横: 2048 / 縦: 2048
EM回折カメラ長: 1840 mm
EM回折 シェル解像度: 1→1.03 Å / フーリエ空間範囲: 78 % / 多重度: 4.8 / 構造因子数: 110 / 位相残差: 0.001 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 88.7 % / 再高解像度: 1 Å / 測定した強度の数: 18942 / 構造因子数: 2032 / 位相誤差: 0.001 ° / 位相残差: 0.001 ° / 位相誤差の除外基準: 1 / Rmerge: 28.3 / Rsym: 28.3
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: TECNAI F20 TEM / 波長: 0.0251 Å
検出器タイプ: TVIPS F416 CMOS CAMERA / 検出器: CMOS / 日付: 2016年8月26日
放射波長波長: 0.0251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→21.39 Å / Num. obs: 2004 / % possible obs: 88.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.452 % / Biso Wilson estimate: 7.454 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.283 / Rrim(I) all: 0.299 / Χ2: 0.775 / Net I/σ(I): 4.64 / Num. measured all: 18942 / Scaling rejects: 6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible allCC1/2
1-1.034.8090.9931.075291411101.08578
1.03-1.066.7910.7971.848761461290.85288.40.527
1.06-1.097.7050.7062.2210711561390.7589.10.597
1.09-1.128.2910.7792.1411691501410.824940.551
1.12-1.168.9550.6862.6512001501340.72589.30.696
1.16-1.29.6480.7282.6813701511420.766940.574
1.2-1.2510.5040.6553.3313131421250.685880.834
1.25-1.39.4810.6633.0710241191080.69990.80.637
1.3-1.369.9360.4714.0710831201090.49690.80.835
1.36-1.4210.7760.5393.9211531181070.56790.70.583
1.42-1.510.9070.4744.4611671181070.49690.70.827
1.5-1.5911.8040.3695.7313221261120.38788.90.866
1.59-1.711.5330.3426.421061102920.35890.20.935
1.7-1.8310.0380.3256.3480393800.343860.941
1.83-2.0110.6470.2428.3690595850.25489.50.924
2.01-2.25110.1889.8989191810.197890.976
2.25-2.5911.2190.20910.0381983730.22880.982
2.59-3.188.9610.15510.2345759510.16586.40.985
3.18-4.499.6040.15112.8650964530.1682.80.969
4.49-21.398.4620.10812.2722035260.11474.30.998

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1TVIPS F416 CMOS CAMERA画像取得
6Cootモデルフィッティング
8REFMACモデル精密化
9SHELXD分子置換
12XSCALEcrystallography merging
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 90 ° / A: 42.77 Å / B: 17.42 Å / C: 4.9 Å / 空間群名: P21212 / 空間群番号: 18
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 1 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1→21.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 2.368 / SU ML: 0.052 / SU R Cruickshank DPI: 0.0471 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.05 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2697 203 10.1 %RANDOM
Rwork0.2201 ---
obs0.2251 1801 88.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 25.32 Å2 / Biso mean: 5.061 Å2 / Biso min: 2.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1→21.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数50 0 0 2 52
Biso mean---25.28 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_refined_d0.0160.0251
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_bond_other_d0.0020.0237
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_refined_deg1.0851.89667
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_angle_other_deg0.911386
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_1_deg7.06855
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_2_deg27.684254
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_dihedral_angle_3_deg7.324156
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_chiral_restr0.1350.25
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_refined0.0070.0261
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_gen_planes_other00.0215
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_rigid_bond_restr1.516387
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_free25.53952
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYr_sphericity_bonded3.846587
LS精密化 シェル解像度: 1.005→1.031 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 11 -
Rwork0.35 99 -
all-110 -
obs--78.01 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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