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- PDB-5t4d: Cryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2), ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t4d
タイトルCryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2), residues 198-703
要素hPKD:198-703, Polycystin-2
キーワードMETAL TRANSPORT / TRP channel / PKD2 / nanodisc / TRPP
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to fluid shear stress / cellular response to osmotic stress / non-motile cilium / outward rectifier potassium channel activity / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / aorta development / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / cytoskeletal protein binding / cellular response to calcium ion / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization / cytoplasmic vesicle membrane / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / cilium / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Shen, P.S. / Yang, X. / DeCaen, P.G. / Liu, X. / Bulkley, D. / Clapham, D.E. / Cao, E.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: The Structure of the Polycystic Kidney Disease Channel PKD2 in Lipid Nanodiscs.
著者: Peter S Shen / Xiaoyong Yang / Paul G DeCaen / Xiaowen Liu / David Bulkley / David E Clapham / Erhu Cao /
要旨: The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM ...The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM structure of PKD2 in lipid bilayers at 3.0 Å resolution, which establishes PKD2 as a homotetrameric ion channel and provides insight into potential mechanisms for its activation. The PKD2 voltage-sensor domain retains two of four gating charges commonly found in those of voltage-gated ion channels. The PKD2 ion permeation pathway is constricted at the selectivity filter and near the cytoplasmic end of S6, suggesting that two gates regulate ion conduction. The extracellular domain of PKD2, a hotspot for ADPKD pathogenic mutations, contributes to channel assembly and strategically interacts with the transmembrane core, likely serving as a physical substrate for extracellular stimuli to allosterically gate the channel. Finally, our structure establishes the molecular basis for the majority of pathogenic mutations in Pkd2-related ADPKD.
履歴
登録2016年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Structure summary
改定 1.22016年11月30日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Data processing / Derived calculations / カテゴリ: em_software / pdbx_struct_assembly
Item: _em_software.name / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8354
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hPKD:198-703, Polycystin-2
B: hPKD:198-703, Polycystin-2
C: hPKD:198-703, Polycystin-2
D: hPKD:198-703, Polycystin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,37116
ポリマ－237,7174
非ポリマー2,65412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28410 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area79060 Å2

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要素

#1: タンパク質
hPKD:198-703, Polycystin-2 / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein ...Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystic kidney disease 2 protein / Polycystwin / R48321 / Transient receptor potential cation channel subfamily P member 2


分子量: 59429.145 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2, TRPP2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI-/- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13563
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: hPKD:198-703 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI-/- / プラスミド: pFastbac1
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Single particles embedded in lipid nanodiscs. This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 7 seconds, -1 mm offset before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 倍率（補正後）: 41132 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.35 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1500
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SamViewer粒子像選択
2UCSFImage4画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.8.2モデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIX1.10.1-2155モデル精密化
画像処理詳細: superresolution mode
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 368032 / 詳細: semi-automated particle picking
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93805 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01115280
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8220828
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.42311700
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0492428
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052564

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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