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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5oej | |||||||||
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タイトル | Structure of Tra1 subunit within the chromatin modifying complex SAGA | |||||||||
要素 | Tra1 subunit within the chromatin modifying complex SAGA | |||||||||
キーワード | TRANSCRIPTION / yeast / Tra1 / SAGA / activator target | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / transferase activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Komagataella pastoris (菌類) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Sharov, G. / Voltz, K. / Durand, A. / Kolesnikova, O. / Papai, G. / Myasnikov, A.G. / Dejaegere, A. / Ben-Shem, A. / Schultz, P. | |||||||||
資金援助 | フランス, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Structure of the transcription activator target Tra1 within the chromatin modifying complex SAGA. 著者: Grigory Sharov / Karine Voltz / Alexandre Durand / Olga Kolesnikova / Gabor Papai / Alexander G Myasnikov / Annick Dejaegere / Adam Ben Shem / Patrick Schultz / 要旨: The transcription co-activator complex SAGA is recruited to gene promoters by sequence-specific transcriptional activators and by chromatin modifications to promote pre-initiation complex formation. ...The transcription co-activator complex SAGA is recruited to gene promoters by sequence-specific transcriptional activators and by chromatin modifications to promote pre-initiation complex formation. The yeast Tra1 subunit is the major target of acidic activators such as Gal4, VP16, or Gcn4 but little is known about its structural organization. The 430 kDa Tra1 subunit and its human homolog the transformation/transcription domain-associated protein TRRAP are members of the phosphatidyl 3-kinase-related kinase (PIKK) family. Here, we present the cryo-EM structure of the entire SAGA complex where the major target of activator binding, the 430 kDa Tra1 protein, is resolved with an average resolution of 5.7 Å. The high content of alpha-helices in Tra1 enabled tracing of the majority of its main chain. Our results highlight the integration of Tra1 within the major epigenetic regulator SAGA. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5oej.cif.gz | 420.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5oej.ent.gz | 268.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5oej.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5oej_validation.pdf.gz | 692.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5oej_full_validation.pdf.gz | 719.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5oej_validation.xml.gz | 65 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5oej_validation.cif.gz | 106.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/5oej ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/5oej | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 438055.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: F2QQ15, UniProt: C4QYV4*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Tra1 subunit of SAGA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.4 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Komagataella pastoris (菌類) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Blot for 1 second before plunging |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 127272 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm / Calibrated defocus min: 1400 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3400 nm / Cs: 0.001 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 80 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 8505 詳細: Images were collected in movie-mode at 17 frames per second, frame 1 was not acquired. Every two frames were joined together, producing 8 frames per second. |
電子光学装置 | 球面収差補正装置: Microscope has a Cs corrector |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 8 / 利用したフレーム数/画像: 2-8 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Full CTF correction in Relion / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 264901 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105916 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL 詳細: Secondary structure restraints were applied in Phenix. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4JSN PDB chain-ID: B / Accession code: 4JSN / Pdb chain residue range: 1385-2549 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 5.7 Å |