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万見
- PDB-5ljv: MamK double helical filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ljv
タイトルMamK double helical filament
要素Actin-like ATPase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / bacterial cytoskeleton / filamentous protein / actin-like / magnetosomes
機能・相同性
機能・相同性情報


magnetosome assembly / magnetosome membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cytoskeleton / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MreB/Mbl protein / ATPase, nucleotide binding domain / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-like protein MamK
類似検索 - 構成要素
生物種Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.64 Å
データ登録者Lowe, J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184326 英国
Wellcome Trust095514/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: X-ray and cryo-EM structures of monomeric and filamentous actin-like protein MamK reveal changes associated with polymerization.
著者: Jan Löwe / Shaoda He / Sjors H W Scheres / Christos G Savva /
要旨: Magnetotactic bacteria produce iron-rich magnetic nanoparticles that are enclosed by membrane invaginations to form magnetosomes so they are able to sense and act upon Earth's magnetic field. In ...Magnetotactic bacteria produce iron-rich magnetic nanoparticles that are enclosed by membrane invaginations to form magnetosomes so they are able to sense and act upon Earth's magnetic field. In Magnetospirillum and other magnetotactic bacteria, to combine their magnetic moments, magnetosomes align along filaments formed by a bacterial actin homolog, MamK. Here, we present the crystal structure of a nonpolymerizing mutant of MamK from Magnetospirillum magneticum AMB-1 at 1.8-Å resolution, revealing its close similarity to actin and MreB. The crystals contain AMPPNP-bound monomeric MamK in two different conformations. To investigate conformational changes associated with polymerization, we used unmodified MamK protein and cryo-EM with helical 3D reconstruction in RELION to obtain a density map and a fully refined atomic model of MamK in filamentous form at 3.6-Å resolution. The filament is parallel (polar) double-helical, with a rise of 52.2 Å and a twist of 23.8°. As shown previously and unusually for actin-like filaments, the MamK subunits from each of the two strands are juxtaposed, creating an additional twofold axis along the filament. Compared with monomeric MamK, ADP-bound MamK in the filament undergoes a conformational change, rotating domains I and II against each other to further close the interdomain cleft between subdomains IB and IIB. The domain movement causes several loops to close around the nucleotide-binding pocket. Glu-143, a key residue for catalysis coordinating the magnesium ion, moves closer, presumably switching nucleotide hydrolysis upon polymerization-one of the hallmarks of cytomotive filaments of the actin type.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support ...em_software / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 1.32018年10月10日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: entity / refine ...entity / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell
Item: _entity.formula_weight / _refine_hist.pdbx_refine_id ..._entity.formula_weight / _refine_hist.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr.pdbx_refine_id / _refine_ls_shell.pdbx_refine_id
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / Structure summary / カテゴリ: atom_sites / cell / entity
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _entity.formula_weight
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4062
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4062
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-like ATPase
B: Actin-like ATPase
C: Actin-like ATPase
D: Actin-like ATPase
E: Actin-like ATPase
F: Actin-like ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,56218
ポリマ－225,8536
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area18420 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area73420 Å2
手法PISA
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: _ / Auth seq-ID: 10 - 334 / Label seq-ID: 10 - 334

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
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21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14AA
24EE
15AA
25FF
16BB
26CC
17BB
27DD
18BB
28EE
19BB
29FF
110CC
210DD
111CC
211EE
112CC
212FF
113DD
213EE
114DD
214FF
115EE
215FF

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Actin-like ATPase


分子量: 37642.152 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
遺伝子: amb0965 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2W8Q6
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: MamK / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Magnetospirillum magneticum AMB-1 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pHis17
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1100 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 1665
画像スキャン横: 4000 / 縦: 4000 / 動画フレーム数/画像: 46

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0137 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 23.77 ° / 軸方向距離/サブユニット: 52.15 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 596427 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factor
精密化解像度: 3.64→3.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.844 / SU B: 16.854 / SU ML: 0.242 / ESU R: 0.976
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.25066 --
obs0.25066 73184 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 108.731 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.05 Å21.19 Å20 Å2
2--5.56 Å20.02 Å2
3----11.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 15000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.030.01915258
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.010.0214976
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg2.865220736
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg2.061334476
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg10.7451944
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg32.78224.078618
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.593152592
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg23.52415108
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1550.22436
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0140.02117070
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0070.023204
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it10.8038.8457794
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other10.7938.8457793
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it17.35613.2749732
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other17.35613.2759733
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it25.24212.4377464
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other25.2412.4367465
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other41.44817.2811005
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined47.41193.74362298
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other47.41193.74362299
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A43280
12B43280
21A43284
22C43284
31A43280
32D43280
41A43272
42E43272
51A43300
52F43300
61B43290
62C43290
71B43282
72D43282
81B43298
82E43298
91B43284
92F43284
101C43310
102D43310
111C43278
112E43278
121C43282
122F43282
131D43278
132E43278
141D43280
142F43280
151E43276
152F43276
LS精密化 シェル解像度: 3.65→3.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.88 5500 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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