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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5fmw | ||||||
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タイトル | The poly-C9 component of the Complement Membrane Attack Complex | ||||||
要素 | POLYC9 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / PORE-FORMING PROTEIN / COMPLEMENT / C9 / MACPF | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell killing / Terminal pathway of complement / membrane attack complex / other organism cell membrane / complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization / positive regulation of immune response ...cell killing / Terminal pathway of complement / membrane attack complex / other organism cell membrane / complement activation / complement activation, alternative pathway / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / protein homooligomerization / positive regulation of immune response / blood microparticle / killing of cells of another organism / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å | ||||||
Model type details | CA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F, G, H, I, J, K, L, M, N, O, P, Q, R, S, T, U, V | ||||||
データ登録者 | Dudkina, N.V. / Spicer, B.A. / Reboul, C.F. / Conroy, P.J. / Lukoyanova, N. / Elmlund, H. / Law, R.H.P. / Ekkel, S.M. / Kondos, S.C. / Goode, R.J.A. ...Dudkina, N.V. / Spicer, B.A. / Reboul, C.F. / Conroy, P.J. / Lukoyanova, N. / Elmlund, H. / Law, R.H.P. / Ekkel, S.M. / Kondos, S.C. / Goode, R.J.A. / Ramm, G. / Whisstock, J.C. / Saibil, H.R. / Dunstone, M.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: Structure of the poly-C9 component of the complement membrane attack complex. 著者: Natalya V Dudkina / Bradley A Spicer / Cyril F Reboul / Paul J Conroy / Natalya Lukoyanova / Hans Elmlund / Ruby H P Law / Susan M Ekkel / Stephanie C Kondos / Robert J A Goode / Georg Ramm / ...著者: Natalya V Dudkina / Bradley A Spicer / Cyril F Reboul / Paul J Conroy / Natalya Lukoyanova / Hans Elmlund / Ruby H P Law / Susan M Ekkel / Stephanie C Kondos / Robert J A Goode / Georg Ramm / James C Whisstock / Helen R Saibil / Michelle A Dunstone / 要旨: The membrane attack complex (MAC)/perforin-like protein complement component 9 (C9) is the major component of the MAC, a multi-protein complex that forms pores in the membrane of target pathogens. In ...The membrane attack complex (MAC)/perforin-like protein complement component 9 (C9) is the major component of the MAC, a multi-protein complex that forms pores in the membrane of target pathogens. In contrast to homologous proteins such as perforin and the cholesterol-dependent cytolysins (CDCs), all of which require the membrane for oligomerisation, C9 assembles directly onto the nascent MAC from solution. However, the molecular mechanism of MAC assembly remains to be understood. Here we present the 8 Å cryo-EM structure of a soluble form of the poly-C9 component of the MAC. These data reveal a 22-fold symmetrical arrangement of C9 molecules that yield an 88-strand pore-forming β-barrel. The N-terminal thrombospondin-1 (TSP1) domain forms an unexpectedly extensive part of the oligomerisation interface, thus likely facilitating solution-based assembly. These TSP1 interactions may also explain how additional C9 subunits can be recruited to the growing MAC subsequent to membrane insertion. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5fmw.cif.gz | 286.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5fmw.ent.gz | 192.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5fmw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5fmw_validation.pdf.gz | 672.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5fmw_full_validation.pdf.gz | 672.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5fmw_validation.xml.gz | 110.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5fmw_validation.cif.gz | 173.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fm/5fmw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fm/5fmw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57582.871 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02748 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: POLYC9 / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 10 MM TRIS, 50 MM NACL / pH: 8 / 詳細: 10 MM TRIS, 50 MM NACL |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2014年12月15日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 77000 X / 倍率(補正後): 36232 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.3 mm |
試料ホルダ | 温度: 85 K |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 1385 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: EACH MICROGRAPH | ||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C22 (22回回転対称) | ||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.7 Å / 粒子像の数: 5000 / ピクセルサイズ(公称値): 2.76 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.76 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3235. (DEPOSITION ID: 13993). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 6.7 Å | ||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 6.7 Å
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