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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v93 | |||||||||
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タイトル | Fitted coordinates for Lumbricus terrestris hemoglobin cryo-EM complex (EMD-2627) | |||||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() hemoglobin complex / oxygen carrier activity / oxygen binding / response to hypoxia / iron ion binding / heme binding / extracellular region / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å | |||||||||
![]() | Chen, W.T. / Chen, Y.C. / Liou, H.H. / Chao, C.Y. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for cooperative oxygen binding and bracelet-assisted assembly of Lumbricus terrestris hemoglobin. 著者: Wei-Ting Chen / Yu-Chuen Chen / Horng-Huei Liou / Chih-Yu Chao / ![]() 要旨: The iron-containing hemoglobins (Hbs) are essential proteins to serve as oxygen transporters in the blood. Among various kinds of Hbs, the earthworm Hbs are the champions in carrying oxygen due to ...The iron-containing hemoglobins (Hbs) are essential proteins to serve as oxygen transporters in the blood. Among various kinds of Hbs, the earthworm Hbs are the champions in carrying oxygen due to not only their large size but also the unusually high cooperativity of ligand binding. However, the cooperative oxygen binding mechanisms are still mostly unknown. Here we report the cryo-electron microscopy structure of Lumbricus terrestris Hb in its native, oxygenated state at 9.1 Å resolution, showing remarkable differences from the carbon monoxide-binding X-ray structure. Our structural analysis first indicates that the cooperative ligand binding of L. terrestris Hb requires tertiary and quaternary transitions in the heme pocket and a global subunit movement facilitated by intra-ring and inter-ring contacts. Moreover, the additional sinusoidal bracelet provides the confirmation for the long-standing debate about the additional electron densities absent in the X-ray crystal structure. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 4.9 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 641.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 1012.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-EXTRACELLULAR GLOBIN- ... , 5種, 108分子 A0A5ACAHAMARAWAbAgAlAqAvA2A3A7AAAEAFAJAKAOAPATAUAYAZAdAeAiAj...
#1: タンパク質 | 分子量: 16902.410 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 17136.619 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 16268.229 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 17566.990 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 19126.137 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-HEMOGLOBIN CHAIN ... , 2種, 36分子 A1A6ADAIANASAXAcAhAmArAwB0B5BCBHBMBRBWBbBgBlBqBvC4CBCGCLCQCV...
#2: タンパク質 | 分子量: 15988.263 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 17948.670 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-タンパク質 , 1種, 12分子 C0C5CCCHCMCRCWCbCgClCqCv
#8: タンパク質 | 分子量: 27460.688 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-EXTRACELLULAR HEMOGLOBIN LINKER ... , 2種, 24分子 C1C6CDCICNCSCXCcChCmCrCwC2C7CECJCOCTCYCdCiCnCsCx
#9: タンパク質 | 分子量: 32075.490 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 26877.914 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Lumbricus terrestris hemoglobin / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年10月15日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 80000 X |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
対称性 | 点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称) | ||||||||||||
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3次元再構成 | 解像度: 8.1 Å / 粒子像の数: 4500 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD -2627. (DEPOSITION ID: 12397). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2GTL | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 8.1 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 8.1 Å
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