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万見
- PDB-4uud: Human dynamin 1 K44A superconstricted polymer stabilized with GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uud
タイトルHuman dynamin 1 K44A superconstricted polymer stabilized with GTP
要素(DYNAMIN-1) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DYNAMIN / ENDOCYTOSIS / MEMBRANE FISSION / GTPASE / INTRACELLULAR TRAFFICKING / HYDROLYSIS / SUPERCONSTRICTION
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / Formation of annular gap junctions ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / Formation of annular gap junctions / endosome organization / Gap junction degradation / photoreceptor ribbon synapse / membrane coat / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / photoreceptor inner segment / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / : / GDP binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / glutamatergic synapse / synapse / GTP binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Sundborger, A.C. / Fang, S. / Heymann, J.A. / Ray, P. / Chappie, J.S. / Hinshaw, J.E.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2014
タイトル: A dynamin mutant defines a superconstricted prefission state.
著者: Anna C Sundborger / Shunming Fang / Jürgen A Heymann / Pampa Ray / Joshua S Chappie / Jenny E Hinshaw /
要旨: Dynamin is a 100 kDa GTPase that organizes into helical assemblies at the base of nascent clathrin-coated vesicles. Formation of these oligomers stimulates the intrinsic GTPase activity of dynamin, ...Dynamin is a 100 kDa GTPase that organizes into helical assemblies at the base of nascent clathrin-coated vesicles. Formation of these oligomers stimulates the intrinsic GTPase activity of dynamin, which is necessary for efficient membrane fission during endocytosis. Recent evidence suggests that the transition state of dynamin's GTP hydrolysis reaction serves as a key determinant of productive fission. Here, we present the structure of a transition-state-defective dynamin mutant K44A trapped in a prefission state at 12.5 Å resolution. This structure constricts to 3.7 nm, reaching the theoretical limit required for spontaneous membrane fission. Computational docking indicates that the ground-state conformation of the dynamin polymer is sufficient to achieve this superconstricted prefission state and reveals how a two-start helical symmetry promotes the most efficient packing of dynamin tetramers around the membrane neck. These data suggest a model for the assembly and regulation of the minimal dynamin fission machine.
履歴
登録2014年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNAMIN-1
B: DYNAMIN-1
C: DYNAMIN-1
D: DYNAMIN-1
E: DYNAMIN-1
F: DYNAMIN-1
G: DYNAMIN-1
H: DYNAMIN-1
I: DYNAMIN-1
J: DYNAMIN-1
K: DYNAMIN-1
L: DYNAMIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,170,44412
ポリマ－1,170,44412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
DYNAMIN-1 / HUMAN DYNAMIN 1


分子量: 97536.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMALC2XP5D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05193, dynamin GTPase
#2: タンパク質
DYNAMIN-1 / HUMAN DYNAMIN 1


分子量: 97537.344 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05193, dynamin GTPase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: GTP STABILIZED HUMAN DYNAMIN 1 K44A SUPER CONSTRICTED POLYMER
タイプ: COMPLEX
詳細: K44A DYNAMIN HELICAL TUBES GENERATED IN THE PRESENCE OF GTP AND DOPS LIPOSOMES
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGE FROZEN IN LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/HE / 日付: 2012年12月17日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 49000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Yup.scxモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL IMAGES
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 7525 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.55 Å
詳細: THIS MODEL INCORPORATES COORDINATES FROM 3ZYC, , 3SNH, AND 1DYN, WHICH WERE DOCKED INTO A HELICAL CRYO-EM DENSITY. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-270. SUBMISSION BASED ON ...詳細: THIS MODEL INCORPORATES COORDINATES FROM 3ZYC, , 3SNH, AND 1DYN, WHICH WERE DOCKED INTO A HELICAL CRYO-EM DENSITY. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-270. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2701. (DEPOSITION ID: 12555).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--YUP ALGORITHM REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13ZYC

3zyc

13ZYC1PDBexperimental model
23SNH

3snh

13SNH2PDBexperimental model
31DYN

1dyn

11DYN3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 12.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20992 0 0 0 20992

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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