[日本語] English
万見
- PDB-4abo: Mal3 CH domain homology model and mammalian tubulin (2XRP) docked... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4abo
タイトルMal3 CH domain homology model and mammalian tubulin (2XRP) docked into the 8.6-Angstrom cryo-EM map of Mal3-GTPgammaS-microtubules
要素
  • MICROTUBULE INTEGRITY PROTEIN MAL3
  • TUBULIN ALPHA-1A CHAIN
  • TUBULIN BETA CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / GTPASE / END BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / thigmotropism / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle pole body / mitotic spindle midzone ...dynein-driven meiotic oscillatory nuclear movement / post-anaphase array microtubule end / thigmotropism / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / cortical microtubule / cell cortex of cell tip / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle pole body / mitotic spindle midzone / nuclear microtubule / protein localization to microtubule / astral microtubule / microtubule plus-end / cytoskeletal anchor activity / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / microtubule organizing center / microtubule lateral binding / cytoplasmic microtubule / ATPase activator activity / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / molecular condensate scaffold activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / cell division / GTPase activity / GTP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Microtubule integrity protein mal3
類似検索 - 構成要素
生物種SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母)
SUS SCROFA (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Maurer, S.P. / Fourniol, F.J. / Bohner, G. / Moores, C.A. / Surrey, T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: EBs recognize a nucleotide-dependent structural cap at growing microtubule ends.
著者: Sebastian P Maurer / Franck J Fourniol / Gergő Bohner / Carolyn A Moores / Thomas Surrey /
要旨: Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) ...Growing microtubule ends serve as transient binding platforms for essential proteins that regulate microtubule dynamics and their interactions with cellular substructures. End-binding proteins (EBs) autonomously recognize an extended region at growing microtubule ends with unknown structural characteristics and then recruit other factors to the dynamic end structure. Using cryo-electron microscopy, subnanometer single-particle reconstruction, and fluorescence imaging, we present a pseudoatomic model of how the calponin homology (CH) domain of the fission yeast EB Mal3 binds to the end regions of growing microtubules. The Mal3 CH domain bridges protofilaments except at the microtubule seam. By binding close to the exchangeable GTP-binding site, the CH domain is ideally positioned to sense the microtubule's nucleotide state. The same microtubule-end region is also a stabilizing structural cap protecting the microtubule from depolymerization. This insight supports a common structural link between two important biological phenomena, microtubule dynamic instability and end tracking.
履歴
登録2011年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2005
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TUBULIN BETA CHAIN
B: TUBULIN ALPHA-1A CHAIN
C: TUBULIN BETA CHAIN
D: TUBULIN ALPHA-1A CHAIN
E: TUBULIN BETA CHAIN
F: TUBULIN ALPHA-1A CHAIN
G: TUBULIN BETA CHAIN
H: TUBULIN ALPHA-1A CHAIN
I: MICROTUBULE INTEGRITY PROTEIN MAL3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)421,06517
ポリマ－416,8159
非ポリマー4,2508
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質
TUBULIN BETA CHAIN / BETA-TUBULIN


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02554*PLUS, EC: 3.6.5.6
#2: タンパク質
TUBULIN ALPHA-1A CHAIN / ALPHA-TUBULIN 1 / TUBULIN ALPHA-1 CHAIN


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02550*PLUS, EC: 3.6.5.6
#3: タンパク質 MICROTUBULE INTEGRITY PROTEIN MAL3 / MAL3


分子量: 16754.949 Da / 分子数: 1 / Fragment: CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 2-142 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (分裂酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q10113
#4: 化合物
ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#5: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
非ポリマーの詳細5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE (GSP): GTPGAMMAS WAS DOCKED IN THE STRUCTURE BY ...5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE (GSP): GTPGAMMAS WAS DOCKED IN THE STRUCTURE BY SUPERIMPOSING GDP-BOUND ALPHA-TUBULIN, 1JFF CHAIN A, AND GTPGAMMAS-BOUND GAMMA-TUBULIN, 1Z5V
配列の詳細THIS IS A CHIMERIC STRUCTURE BASED ON PDB ENTRIES 1JFF AND 3HKE (ALSO USED IN 2XRP) CLONING ...THIS IS A CHIMERIC STRUCTURE BASED ON PDB ENTRIES 1JFF AND 3HKE (ALSO USED IN 2XRP) CLONING INTRODUCED 4 AMINO-ACID RESIDUES AT THE N-TERMINUS. SOURCE OF PROTEIN IN COORDINATES IS BOS TAURUS, BUT SAMPLE CONTAINED SUS SCROFA TUBULIN (UNP REFERENCES P02554 AND P02550 FOR ALPHA AND BETA TUBULIN RESPECTIVELY).

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: GTPGAMMAS MICROTUBULES DECORATED WITH MONOMERIC MAL3
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 40MM PIPES, 1MM MGCL2, 1MM EGTA / pH: 6.8 / 詳細: 40MM PIPES, 1MM MGCL2, 1MM EGTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, INSTRUMENT- VITROBOT (FEI), METHOD- CHAMBER AT 37 DEGREES C, BLOT 2S,

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 68000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K
撮影電子線照射量: 17 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 162
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2FREALIGN３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: FREALIGN
3次元再構成手法: SINGLE PARTICLE / 解像度: 8.6 Å / 粒子像の数: 129000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.2 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2005.(DEPOSITION ID: 10422).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--FLEXIBLE FITTING REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE FITTING IN CRYOEM MAP
原子モデル構築PDB-ID: 2XRP

2xrp


Accession code: 2XRP / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 8.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27740 0 256 0 27996

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る