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- PDB-3jaw: Atomic model of a microtubule seam based on a cryo-EM reconstruct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jaw
タイトルAtomic model of a microtubule seam based on a cryo-EM reconstruction of the EB3-bound microtubule (merged dataset containing tubulin bound to GTPgammaS, GMPCPP, and GDP)
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / microtubule / EB3 / seam
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / microtubule / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zhang, R. / Nogales, E.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Mechanistic Origin of Microtubule Dynamic Instability and Its Modulation by EB Proteins.
著者: Rui Zhang / Gregory M Alushin / Alan Brown / Eva Nogales /
要旨: Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo- ...Microtubule (MT) dynamic instability is driven by GTP hydrolysis and regulated by microtubule-associated proteins, including the plus-end tracking end-binding protein (EB) family. We report six cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of MTs, at 3.5 Å or better resolution, bound to GMPCPP, GTPγS, or GDP, either decorated with kinesin motor domain after polymerization or copolymerized with EB3. Subtle changes around the E-site nucleotide during hydrolysis trigger conformational changes in α-tubulin around an "anchor point," leading to global lattice rearrangements and strain generation. Unlike the extended lattice of the GMPCPP-MT, the EB3-bound GTPγS-MT has a compacted lattice that differs in lattice twist from that of the also compacted GDP-MT. These results and the observation that EB3 promotes rapid hydrolysis of GMPCPP suggest that EB proteins modulate structural transitions at growing MT ends by recognizing and promoting an intermediate state generated during GTP hydrolysis. Our findings explain both EBs end-tracking behavior and their effect on microtubule dynamics.
履歴
登録2015年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6354
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6354
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,39810
ポリマ－200,2244
非ポリマー2,1736
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 1 / Rise per n subunits: 9.44 Å / Rotation per n subunits: -27.71 °)

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要素

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1EB3-bound microtubule (merged dataset containing tubulin bound to GTPgammaS, GMPCPP and GDP)COMPLEXhelical assembly0
2alpha tubulin1
3Beta tubulin1
4EB31
分子量値: 14.6 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: BRB80 / pH: 6.8
詳細: 80 mM PIPES, 1 mM EGTA, 1 mM MgCl2, 1 mM DTT, 0.05% Nonidet P-40
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh C-flat 1.2/1.3 EM grid, glow discharged in Ar/O2 gas (Solarus, Gatan Inc)
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90.4 K / 湿度: 95 %
詳細: Blot once for 4 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK II).
手法: Blot once for 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN / 日付: 2013年5月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 27500 X / 倍率（補正後）: 27500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan 626 holder / 温度: 90 K
撮影電子線照射量: 27.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
詳細: The camera was operated in counting mode with a dose rate of ~8 electrons/pixel/s. A total exposure time of 6 seconds was fractionated into 20 movie frames.
画像スキャンデジタル画像の数: 922
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN1３次元再構成
2FREALIGN３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND4, each particle
らせん対称回転角度/サブユニット: 27.71 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.44 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: projection matching / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 79702 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.32 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.32 Å / 詳細: asymmetric (C1) reconstruction / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化解像度: 3.9→118.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / SU B: 52.885 / SU ML: 0.722 / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3506 --
obs0.3506 43454 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: NONE
原子変位パラメータBiso max: 288.25 Å2 / Biso mean: 72.487 Å2 / Biso min: 18.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.09 Å2-2.3 Å2-0.1 Å2
2--5.08 Å2-0 Å2
3----2.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→118.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13502 0 130 0 13632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.01913942
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0212842
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3791.95918944
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.947329546
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.854.7381963
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg37.20224.223663
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.948152257
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg13.251586
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0810.22070
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02115922
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.023280
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.0327.1096882
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other3.0327.1076881
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it5.50910.658592
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.573 3213 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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