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万見
- PDB-3j06: CryoEM Helical Reconstruction of TMV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j06
タイトルCryoEM Helical Reconstruction of TMV
要素
  • 5'-R(P*AP*UP*G)-3'
  • Coat protein
キーワードVIRUS / RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


helical viral capsid / structural molecule activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Tobacco mosaic virus-like, coat protein / Tobacco mosaic virus-like, coat protein / Tobacco mosaic virus-like, coat protein superfamily / Virus coat protein (TMV like) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Tobacco mosaic virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ge, P. / Zhou, Z.H.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Hydrogen-bonding networks and RNA bases revealed by cryo electron microscopy suggest a triggering mechanism for calcium switches.
著者: Peng Ge / Z Hong Zhou /
要旨: Helical assemblies such as filamentous viruses, flagella, and F-actin represent an important category of structures in biology. As the first discovered virus, tobacco mosaic virus (TMV) was at the ...Helical assemblies such as filamentous viruses, flagella, and F-actin represent an important category of structures in biology. As the first discovered virus, tobacco mosaic virus (TMV) was at the center of virus research. Previously, the structure of TMV was solved at atomic detail by X-ray fiber diffraction but only for its dormant or high-calcium-concentration state, not its low-calcium-concentration state, which is relevant to viral assembly and disassembly inside host cells. Here we report a helical reconstruction of TMV in its calcium-free, metastable assembling state at 3.3 Å resolution by cryo electron microscopy, revealing both protein side chains and RNA bases. An atomic model was built de novo showing marked differences from the high-calcium, dormant-state structure. Although it could be argued that there might be inaccuracies in the latter structure derived from X-ray fiber diffraction, these differences can be interpreted as conformational changes effected by calcium-driven switches, a common regulatory mechanism in plant viruses. Our comparisons of the structures of the low- and high-calcium states indicate that hydrogen bonds formed by Asp116 and Arg92 in the place of the calcium ion of the dormant (high-calcium) state might trigger allosteric changes in the RNA base-binding pockets of the coat protein. In turn, the coat protein-RNA interactions in our structure favor an adenine-X-guanine (A*G) motif over the G*A motif of the dormant state, thus offering an explanation underlying viral assembly initiation by an AAG motif.
履歴
登録2011年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年11月21日Group: Refinement description
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / struct_ref_seq
Item: _em_software.image_processing_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5185
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5185
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coat protein
R: 5'-R(P*AP*UP*G)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5722
ポリマ－18,5722
非ポリマー00
水00
1
A: Coat protein
R: 5'-R(P*AP*UP*G)-3'
x 49


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)910,04098
ポリマ－910,04098
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation48
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 49 / Rise per n subunits: 1.408 Å / Rotation per n subunits: 22.035 °)

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要素

#1: タンパク質 Coat protein


分子量: 17636.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tobacco mosaic virus (ウイルス) / 株: vulgare / 参照: UniProt: P69687
#2: RNA鎖 5'-R(P*AP*UP*G)-3'


分子量: 935.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: viral RNA / 由来: (天然) Tobacco mosaic virus (ウイルス) / 株: vulgare

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tobacco Mosaic Virus (Vulgare) / タイプ: VIRUS / 詳細: 49 coat proteins in 3 turn right hand helix
分子量値: 37.8 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: PLANTAE (HIGHER PLANTS) / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Nicotiana tabacum
緩衝液名称: Tris-buffered saline / pH: 7.4 / 詳細: 10 mM Tris, 130 mM sodium chloride
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10 mM Tris, 130 mM sodium chloride
試料支持詳細: 400 mesh Quantifoil 1.3/1.2 micro-meter
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / Temp: 93 K / 湿度: 100 % / 詳細: 2 uL sample
手法: 10 second wait time, 1-2 second blot time, 1-2 second drain time, blot force 1

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2009年6月19日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM / Electron beam tilt params: 0
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 73000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm
非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 250000x magnification
カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 386
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: EMAN / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN３次元再構成
2IHRSR３次元再構成
らせん対称回転角度/サブユニット: 22.035 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.407 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ピクセルサイズ（公称値）: 0.847 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 0.869 Å / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1210 65 0 0 1275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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