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万見
- PDB-2om7: Structural Basis for Interaction of the Ribosome with the Switch ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2om7
タイトルStructural Basis for Interaction of the Ribosome with the Switch Regions of GTP-bound Elongation Factors
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 2
  • (Fragment of 16S rRNA ...) x 3
  • (Fragment of23S rRNA ...) x 5
  • 16S ribosomal RNA (H5)
  • 50S ribosomal protein L1
  • Elongation factor G
  • p/E-tRNA
キーワードRIBOSOME / RNA-Protein Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / regulation of translation / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome ...translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / regulation of translation / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Elongation factor G / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS12 ...: / : / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Elongation factor G / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Elongation factor G / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å
データ登録者Connell, S.R. / Wilson, D.N. / Rost, M. / Schueler, M. / Giesebrecht, J. / Dabrowski, M. / Mielke, T. / Fucini, P. / Spahn, C.M.T.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: Structural basis for interaction of the ribosome with the switch regions of GTP-bound elongation factors.
著者: Sean R Connell / Chie Takemoto / Daniel N Wilson / Hongfei Wang / Kazutaka Murayama / Takaho Terada / Mikako Shirouzu / Maximilian Rost / Martin Schüler / Jan Giesebrecht / Marylena ...著者: Sean R Connell / Chie Takemoto / Daniel N Wilson / Hongfei Wang / Kazutaka Murayama / Takaho Terada / Mikako Shirouzu / Maximilian Rost / Martin Schüler / Jan Giesebrecht / Marylena Dabrowski / Thorsten Mielke / Paola Fucini / Shigeyuki Yokoyama / Christian M T Spahn /
要旨: Elongation factor G (EF-G) catalyzes tRNA translocation on the ribosome. Here a cryo-EM reconstruction of the 70S*EF-G ribosomal complex at 7.3 A resolution and the crystal structure of EF-G-2*GTP, ...Elongation factor G (EF-G) catalyzes tRNA translocation on the ribosome. Here a cryo-EM reconstruction of the 70S*EF-G ribosomal complex at 7.3 A resolution and the crystal structure of EF-G-2*GTP, an EF-G homolog, at 2.2 A resolution are presented. EF-G-2*GTP is structurally distinct from previous EF-G structures, and in the context of the cryo-EM structure, the conformational changes are associated with ribosome binding and activation of the GTP binding pocket. The P loop and switch II approach A2660-A2662 in helix 95 of the 23S rRNA, indicating an important role for these conserved bases. Furthermore, the ordering of the functionally important switch I and II regions, which interact with the bound GTP, is dependent on interactions with the ribosome in the ratcheted conformation. Therefore, a network of interaction with the ribosome establishes the active GTP conformation of EF-G and thus facilitates GTP hydrolysis and tRNA translocation.
履歴
登録2007年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月12日Group: Derived calculations
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: em_image_scans / em_software / struct_ref_seq
Item: _em_software.image_processing_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1315
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1315
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fragment of 16S rRNA (h14)
B: Fragment of 16S rRNA (h15)
C: Fragment of 16S rRNA (h44)
D: 16S ribosomal RNA (H5)
F: Fragment of23S rRNA (H95)
G: Fragment of23S rRNA (H68)
H: Fragment of23S rRNA (H89)
I: Fragment of23S rRNA (H42-44)
J: Fragment of23S rRNA (H76)
M: p/E-tRNA
E: 30S ribosomal protein S12
K: 50S ribosomal protein L1
L: Elongation factor G
N: 30S ribosomal protein S2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)404,60214
ポリマ－404,60214
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
詳細A model for the entire complex can be generated by aligning the 50s subunit, 30s Head and 30s body from PDB IDs 2j00 and 2j01 to the corresponding elements in this model

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要素

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Fragment of 16S rRNA ... , 3種, 3分子 ABC

#1: RNA鎖 Fragment of 16S rRNA (h14)


分子量: 3827.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 16S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
#2: RNA鎖 Fragment of 16S rRNA (h15)


分子量: 9048.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 16S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
#3: RNA鎖 Fragment of 16S rRNA (h44)


分子量: 31208.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 16S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: GenBank: 118505352

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RNA鎖 , 2種, 2分子 DM

#4: RNA鎖 16S ribosomal RNA (H5)


分子量: 98292.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 16S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: GenBank: 48256
#10: RNA鎖 p/E-tRNA


分子量: 23728.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: tRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)

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Fragment of23S rRNA ... , 5種, 5分子 FGHIJ

#5: RNA鎖 Fragment of23S rRNA (H95)


分子量: 9378.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 23S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
#6: RNA鎖 Fragment of23S rRNA (H68)


分子量: 17631.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 23S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: GenBank: 37223182
#7: RNA鎖 Fragment of23S rRNA (H89)


分子量: 13540.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 23S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア)
#8: RNA鎖 Fragment of23S rRNA (H42-44)


分子量: 18710.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 23S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: GenBank: 37223182
#9: RNA鎖 Fragment of23S rRNA (H76)


分子量: 33148.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: 23S rRNA / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: GenBank: 37223182

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30S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 EN

#11: タンパク質 30S ribosomal protein S12


分子量: 14920.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Small ribosomal subunit protein S12 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P17293, UniProt: Q5SHN3*PLUS
#14: タンパク質 30S ribosomal protein S2


分子量: 29317.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Small ribosomal subunit protein S2 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P80371

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タンパク質 , 2種, 2分子 KL

#12: タンパク質 50S ribosomal protein L1


分子量: 24872.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Large ribosomal subunit protein L1 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5SLP7
#13: タンパク質 Elongation factor G / EF-G


分子量: 76977.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: fusA, fus / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13551, UniProt: Q5SHN5*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1complex of Thermus thermophilus 70S ribosomes and EF-G-GMPPNPRIBOSOME0
230S ribosomal protein S121
350S ribosomal protein L11
4Elongation factor G1
530S ribosomal protein S21
緩衝液名称: 0.3 mM GMPPNP, 10 mM Hepes-KOH (pH 7.8), 10 mM Mg acetate, 60 mM NH4Cl, and 6 mM B-mercaptoethanol
pH: 7.8
詳細: 0.3 mM GMPPNP, 10 mM Hepes-KOH (pH 7.8), 10 mM Mg acetate, 60 mM NH4Cl, and 6 mM B-mercaptoethanol
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ資料ホルダタイプ: Eucentric
撮影電子線照射量: 19 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

ソフトウェア名称: SPIDER / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Situsモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: defocus groups
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.3 Å / 粒子像の数: 77038
詳細: The geometry of linkages between some residues in chains J, M and L are distorted. They were not resolved based on the data used for solving this structure.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 詳細: METHOD--Rigid Body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12J00

2j00
PDB 未公開エントリ

12J001PDBexperimental model
21GIX

1gix
PDB 未公開エントリ

11GIX2PDBexperimental model
32J01

2j01
PDB 未公開エントリ

12J013PDBexperimental model
41FNM

1fnm

11FNM4PDBexperimental model
51YL3

1yl3
PDB 未公開エントリ

11YL35PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9140 9891 0 0 19031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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