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万見
- PDB-2o0f: Docking of the modified RF3 X-ray structure into cryo-EM map of E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o0f
タイトルDocking of the modified RF3 X-ray structure into cryo-EM map of E.coli 70S ribosome bound with RF3
要素Peptide chain release factor 3
キーワードTRANSLATION / RF3 / Ribosome / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translational termination / translation release factor activity, codon nonspecific / translation release factor activity, codon specific / guanosine tetraphosphate binding / translational termination / maintenance of translational fidelity / GDP binding / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 3, C-terminal / Peptide chain release factor 3, domain III superfamily / Peptide chain release factor 3, GTP-binding domain / Class II release factor RF3, C-terminal domain / Peptide chain release factor 3 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 ...Peptide chain release factor 3, C-terminal / Peptide chain release factor 3, domain III superfamily / Peptide chain release factor 3, GTP-binding domain / Class II release factor RF3, C-terminal domain / Peptide chain release factor 3 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor RF3 / Peptide chain release factor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.5 Å
データ登録者Gao, H. / Zhou, Z. / Rawat, U. / Huang, C. / Bouakaz, L. / Wang, C. / Liu, Y. / Zavialov, A. / Gursky, R. / Sanyal, S. ...Gao, H. / Zhou, Z. / Rawat, U. / Huang, C. / Bouakaz, L. / Wang, C. / Liu, Y. / Zavialov, A. / Gursky, R. / Sanyal, S. / Ehrenberg, M. / Frank, J. / Song, H.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2007
タイトル: RF3 induces ribosomal conformational changes responsible for dissociation of class I release factors.
著者: Haixiao Gao / Zhihong Zhou / Urmila Rawat / Chenhui Huang / Lamine Bouakaz / Chernhoe Wang / Zhihong Cheng / Yuying Liu / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / ...著者: Haixiao Gao / Zhihong Zhou / Urmila Rawat / Chenhui Huang / Lamine Bouakaz / Chernhoe Wang / Zhihong Cheng / Yuying Liu / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Suparna Sanyal / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / Haiwei Song /
要旨: During translation termination, class II release factor RF3 binds to the ribosome to promote rapid dissociation of a class I release factor (RF) in a GTP-dependent manner. We present the crystal ...During translation termination, class II release factor RF3 binds to the ribosome to promote rapid dissociation of a class I release factor (RF) in a GTP-dependent manner. We present the crystal structure of E. coli RF3*GDP, which has a three-domain architecture strikingly similar to the structure of EF-Tu*GTP. Biochemical data on RF3 mutants show that a surface region involving domains II and III is important for distinct steps in the action cycle of RF3. Furthermore, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the posttermination ribosome bound with RF3 in the GTP form. Our data show that RF3*GTP binding induces large conformational changes in the ribosome, which break the interactions of the class I RF with both the decoding center and the GTPase-associated center of the ribosome, apparently leading to the release of the class I RF.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1302
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • PDB-3dg5 との合成表示
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1302
  • + PDB-3dg5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide chain release factor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6521
ポリマ－59,6521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Peptide chain release factor 3 / RF-3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 59651.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0T8T9, UniProt: P0A7I4*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ribosomal release complex bound with RF3 / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: Polymix Buffer / pH: 7.5 / 詳細: Polymix Buffer
試料濃度: 0.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quanti-foil grids coated with a thin carbon layer
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1RSRefモデルフィッティング
2RSRefモデルフィッティングTNT
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D map
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Single particle, Reference-based alignment / 解像度: 15.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 45000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV
詳細: SPIDER package, 0.5 cutoff of FSC, This entry contains CA atoms only
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--auto REFINEMENT PROTOCOL--Multi-rigid body, real-space refinement
原子モデル構築PDB-ID: 2H5E

2h5e


Accession code: 2H5E / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数488 0 0 0 488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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