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万見
- PDB-28pp: CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 28pp
タイトルCryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase Arg720Ala variant at pH 6.5 on gold grid.
要素Nitric oxide reductase subunit B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / quinol-dependent Nitric Oxide Reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide reductase (cytochrome c) / nitric oxide reductase activity / cytochrome-c oxidase activity / aerobic respiration / heme binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Nitric oxide reductase subunit B, cytochrome c-like domain / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide reductase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Khaja, F. / Antonyuk, S.V. / Muench, S.P. / Hasnain, S.S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X015491/1 英国
引用ジャーナル: ACS Bio Med Chem Au / 年: 2026
タイトル: CryoEM Structures of Native Quinol-Dependent Nitric Oxide Reductase in Resting and Quinol-Bound States.
著者: Faisal T Khaja / Allegra Mboukou / Louie P Aspinall / Charlotte E Hawksworth / Robert R Eady / Svetlana V Antonyuk / Stephen P Muench / S Samar Hasnain /
要旨: The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and ...The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and human health. They are unique to bacteria and catalyze N-N bond formation, converting nitric oxide (NO) to generate the enzymatic product, nitrous oxide (NO), in agricultural and pathogenic conditions. High-resolution qNOR structures have been reported from two bacterial species, in which the molecular size of the protein was increased by the insertion of apocytochrome b (BRIL) at the C-terminus to facilitate cryoEM structure determination. However, it remains uncertain how BRIL fusion alters the native structure of these metalloenzymes. Here, we present the first high-resolution structure of qNOR (qNOR) determined without a fusion tag at two different pH values, revealing structural differences near the catalytic core as well as overall conformational changes between the native and fusion-tagged structures. The native enzyme shows a bell-shaped pH dependence of enzymatic activity, like nitrite reductase, the preceding enzyme in the denitrification pathway, which generates the substrate NO. In addition, we report structures of qNOR bound to quinol and hydroxyquinol that provide valuable insight into the potential electron transfer pathway originating from Trp718 to the redox centers.
履歴
登録2026年2月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年5月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide reductase subunit B
B: Nitric oxide reductase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,93510
ポリマ－169,2782
非ポリマー2,6588
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Nitric oxide reductase subunit B / Nitric-oxide reductase large subunit


分子量: 84638.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
遺伝子: norB_1, ERS451415_02175, IUJ48_17015 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0ABF7PH53, nitric oxide reductase (cytochrome c)
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
タイプ: COMPLEX
詳細: Two HEM and one Fe are the cofactors covalently bound to this protein. Fe is linked with one of the HEM by a water molecule via mu oxo bridge.
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 6.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 168294 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00511664
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68715978
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.5031556
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431677
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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