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タイトルCryoEM Structures of Native Quinol-Dependent Nitric Oxide Reductase in Resting and Quinol-Bound States.
ジャーナル・号・ページACS Bio Med Chem Au, Vol. 6, Issue 2, Page 145-159, Year 2026
掲載日2026年4月15日
著者Faisal T Khaja / Allegra Mboukou / Louie P Aspinall / Charlotte E Hawksworth / Robert R Eady / Svetlana V Antonyuk / Stephen P Muench / S Samar Hasnain /
PubMed 要旨The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and ...The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and human health. They are unique to bacteria and catalyze N-N bond formation, converting nitric oxide (NO) to generate the enzymatic product, nitrous oxide (NO), in agricultural and pathogenic conditions. High-resolution qNOR structures have been reported from two bacterial species, in which the molecular size of the protein was increased by the insertion of apocytochrome b (BRIL) at the C-terminus to facilitate cryoEM structure determination. However, it remains uncertain how BRIL fusion alters the native structure of these metalloenzymes. Here, we present the first high-resolution structure of qNOR (qNOR) determined without a fusion tag at two different pH values, revealing structural differences near the catalytic core as well as overall conformational changes between the native and fusion-tagged structures. The native enzyme shows a bell-shaped pH dependence of enzymatic activity, like nitrite reductase, the preceding enzyme in the denitrification pathway, which generates the substrate NO. In addition, we report structures of qNOR bound to quinol and hydroxyquinol that provide valuable insight into the potential electron transfer pathway originating from Trp718 to the redox centers.
リンクACS Bio Med Chem Au / PubMed:42006251 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.3 - 3.4 Å
構造データ

EMDB-55213, PDB-9st9:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase at pH 6.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-55214, PDB-9sta:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase with HQE at pH 6.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-56718, PDB-28pn:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-56720, PDB-28pp:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase Arg720Ala variant at pH 6.5 on gold grid.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-56721, PDB-28pq:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase Trp718Ala variant at pH 6.5 on gold grid.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-56722, PDB-28pr:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase Trp718Ala variant with quino at pH 6.5 on gold grid.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-66367, PDB-9wyk:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

EMDB-66368, PDB-9wyl:
CryoEM structure of quinol dependent Nitric Oxide Reductase with BRIL
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-66369, PDB-9wym:
CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase with HQN at pH 6.5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.3 Å

化合物

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

ChemComp-CA:
Unknown entry

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / 可溶化剤*YM

ChemComp-UQ5:
2,3-DIMETHOXY-5-METHYL-6-(3,11,15,19-TETRAMETHYL-EICOSA-2,6,10,14,18-PENTAENYL)-[1,4]BENZOQUINONE

ChemComp-HQE:
benzene-1,4-diol

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

ChemComp-HQN:
benzene-1,2,4-triol

由来
  • achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / quinol-dependent Nitric Oxide Reductase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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