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- EMDB-56720: CryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductas... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-56720
タイトルCryoEM structure of native quinol dependent Nitric Oxide Reductase Arg720Ala variant at pH 6.5 on gold grid.
マップデータ
試料
  • 複合体: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
    • タンパク質・ペプチド: Nitric oxide reductase subunit B
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: water
キーワードquinol-dependent Nitric Oxide Reductase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide reductase (cytochrome c) / nitric oxide reductase activity / cytochrome-c oxidase activity / aerobic respiration / heme binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Nitric oxide reductase subunit B, cytochrome c-like domain / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitric oxide reductase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Khaja F / Antonyuk SV / Muench SP / Hasnain SS
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X015491/1 英国
引用ジャーナル: ACS Bio Med Chem Au / 年: 2026
タイトル: CryoEM Structures of Native Quinol-Dependent Nitric Oxide Reductase in Resting and Quinol-Bound States.
著者: Faisal T Khaja / Allegra Mboukou / Louie P Aspinall / Charlotte E Hawksworth / Robert R Eady / Svetlana V Antonyuk / Stephen P Muench / S Samar Hasnain /
要旨: The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and ...The membrane-bound quinol-dependent nitric oxide reductases (qNORs), which are members of the respiratory heme-copper oxidase superfamily, are of major importance to food production, environment, and human health. They are unique to bacteria and catalyze N-N bond formation, converting nitric oxide (NO) to generate the enzymatic product, nitrous oxide (NO), in agricultural and pathogenic conditions. High-resolution qNOR structures have been reported from two bacterial species, in which the molecular size of the protein was increased by the insertion of apocytochrome b (BRIL) at the C-terminus to facilitate cryoEM structure determination. However, it remains uncertain how BRIL fusion alters the native structure of these metalloenzymes. Here, we present the first high-resolution structure of qNOR (qNOR) determined without a fusion tag at two different pH values, revealing structural differences near the catalytic core as well as overall conformational changes between the native and fusion-tagged structures. The native enzyme shows a bell-shaped pH dependence of enzymatic activity, like nitrite reductase, the preceding enzyme in the denitrification pathway, which generates the substrate NO. In addition, we report structures of qNOR bound to quinol and hydroxyquinol that provide valuable insight into the potential electron transfer pathway originating from Trp718 to the redox centers.
履歴
登録2026年2月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年5月6日-
マップ公開2026年5月6日-
更新2026年5月6日-
現状2026年5月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_56720.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_56720.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.74 Å/pix.
x 360 pix.
= 266.4 Å		0.74 Å/pix.
x 360 pix.
= 266.4 Å		0.74 Å/pix.
x 360 pix.
= 266.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.74 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0395
最小 - 最大-0.1333522 - 0.30549985
平均 (標準偏差)0.0005250515 (±0.009693188)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 266.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_56720_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_56720_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_56720_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.

全体名称: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
要素
  • 複合体: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
    • タンパク質・ペプチド: Nitric oxide reductase subunit B
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.

超分子名称: quinol-dependent Nitric Oxide Reductase at pH 8.0 on gold grid.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Two HEM and one Fe are the cofactors covalently bound to this protein. Fe is linked with one of the HEM by a water molecule via mu oxo bridge.
由来(天然)生物種: Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)

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分子 #1: Nitric oxide reductase subunit B

分子名称: Nitric oxide reductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitric oxide reductase (cytochrome c)
由来(天然)生物種: Achromobacter xylosoxidans (バクテリア)
分子量理論値: 84.63875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGPYRRLWFT LIAVLAVTFA LLGFYGGEVY RQAPPIPEEV ASADGTRLFG RDDILDGQTA WQSIGGMQLG SIWGHGAYQA PDWTADWLH RELMAWLDLA ARDAHGRDYG QLDAPAQAAL REQLKAEYRA NRADAAGGKL TLSPRRAQAV AQTEAYYDQL F SDAPALHR ...文字列:
MGPYRRLWFT LIAVLAVTFA LLGFYGGEVY RQAPPIPEEV ASADGTRLFG RDDILDGQTA WQSIGGMQLG SIWGHGAYQA PDWTADWLH RELMAWLDLA ARDAHGRDYG QLDAPAQAAL REQLKAEYRA NRADAAGGKL TLSPRRAQAV AQTEAYYDQL F SDAPALHR SRENYAMKEN TLPDANRRRQ MTHFFFWTAW AAATEREGTS VTYTNNWPHE PLIGNHPSSE NVMWSIISVV VL LAGIGLL IWAWAFLRGK EEDEPPAPAR DPLTTFALTP SQRALGKYLF LVVALFGFQV LLGGFTAHYT VEGQKFYGID LSQ WFPYSL VRTWHIQSAL FWIATGFLAA GLFLAPLING GRDPKYQKAG VDILFWALVL VVVGSFAGNY LAIAQIMPPD LNFW LGHQG YEYVDLGRLW QIGKFAGICF WLVLMLRGIV PALRTPGGDK NLLALLTASV GAIGLFYGAG FFYGERTHLT VMEYW RWWI VHLWVEGFFE VFATTALAFI FSTLGLVSRR MATTASLASA SLFMLGGIPG TFHHLYFAGT TTPVMAVGAS FSALEV VPL IVLGHEAWEN WRLKTRAPWM ENLKWPLMCF VAVAFWNMLG AGVFGFMINP PVSLYYIQGL NTTPVHAHAA LFGVYGF LA LGFTLLVLRY IRPQYALSPG LMKLAFWGLN LGLALMIFTS LLPIGLIQFH ASVSEGMWYA RSEAFMQQDI LKTLRWGA T FGDVVFLLGA LAMVVQVILG LLSGKPAAAE PVLRAEPARR

UniProtKB: Nitric oxide reductase subunit B

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分子 #2: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #4: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 350 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

8bgw

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 168294
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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