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万見
- EMDB-9838: Cryo-EM structure of the full-length human IGF-1R in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9838
タイトルCryo-EM structure of the full-length human IGF-1R in complex with insulin
マップデータ
試料
  • 複合体: complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor receptor with insulin
    • タンパク質・ペプチド: Insulin
  • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor 1 receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process ...cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transcytosis / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / cellular response to angiotensin / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / insulin binding / response to L-glutamate / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / establishment of cell polarity / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / positive regulation of axon regeneration / regulation of protein secretion / amyloid-beta clearance / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / alpha-beta T cell activation / regulation of JNK cascade / regulation of cellular amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / insulin receptor substrate binding / positive regulation of dendritic spine maintenance / estrous cycle / positive regulation of glycogen biosynthetic process / G-protein alpha-subunit binding / response to vitamin E / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / regulation of protein localization to plasma membrane / SHC-related events triggered by IGF1R / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / negative regulation of lipid catabolic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / phosphatidylinositol 3-kinase binding / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / T-tubule / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / cellular response to dexamethasone stimulus / cerebellum development / axonogenesis / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / caveola / acute-phase response / cellular response to estradiol stimulus
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者Zhang X / Yu D / Wang T
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (China)2018YFA0507103 中国
National Natural Science Foundation of China11774011 中国
National Natural Science Foundation of China31870719 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Visualization of Ligand-Bound Ectodomain Assembly in the Full-Length Human IGF-1 Receptor by Cryo-EM Single-Particle Analysis.
著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang ...著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang / Qi Ouyang / Tao Wang /
要旨: Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell ...Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell membrane. However, the complete structure of the receptor and the signal transduction mechanism remains unclear. Here, we report the cryo-EM structure of the ligand-bound ectodomain in the full-length human IGF-1R. We reconstructed the IGF-1R/insulin complex at 4.7 Å and the IGF-1R/IGF-1 complex at 7.7 Å. Our structures reveal that only one insulin or one IGF-1 molecule binds to and activates the full-length human IGF-1R receptor.
履歴
登録2019年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月1日-
マップ公開2020年3月4日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jk8
  • 表面レベル: 0.021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9838.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9838.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.021 / ムービー #1: 0.021
最小 - 最大-0.070980266 - 0.10052515
平均 (標準偏差)0.00059106766 (±0.0039826473)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 219.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z219.200219.200219.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ512512512
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0710.1010.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor re...

全体名称: complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor receptor with insulin
要素
  • 複合体: complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor receptor with insulin
    • タンパク質・ペプチド: Insulin
  • タンパク質・ペプチド: Insulin-like growth factor 1 receptor
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor re...

超分子名称: complex of full-length human type 1 insulin-like growth factor receptor with insulin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293T
分子量実験値: 310 KDa

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分子 #1: Insulin-like growth factor 1 receptor

分子名称: Insulin-like growth factor 1 receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 154.964469 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL I LDAVSNNY ...文字列:
MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLTV ITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG AIRIEKNADL CYLSTVDWSL I LDAVSNNY IVGNKPPKEC GDLCPGTMEE KPMCEKTTIN NEYNYRCWTT NRCQKMCPST CGKRACTENN ECCHPECLGS CS APDNDTA CVACRHYYYA GVCVPACPPN TYRFEGWRCV DRDFCANILS AESSDSEGFV IHDGECMQEC PSGFIRNGSQ SMY CIPCEG PCPKVCEEEK KTKTIDSVTS AQMLQGCTIF KGNLLINIRR GNNIASELEN FMGLIEVVTG YVKIRHSHAL VSLS FLKNL RLILGEEQLE GNYSFYVLDN QNLQQLWDWD HRNLTIKAGK MYFAFNPKLC VSEIYRMEEV TGTKGRQSKG DINTR NNGE RASCESDVLH FTSTTTSKNR IIITWHRYRP PDYRDLISFT VYYKEAPFKN VTEYDGQDAC GSNSWNMVDV DLPPNK DVE PGILLHGLKP WTQYAVYVKA VTLTMVENDH IRGAKSEILY IRTNASVPSI PLDVLSASNS SSQLIVKWNP PSLPNGN LS YYIVRWQRQP QDGYLYRHNY CSKDKIPIRK YADGTIDIEE VTENPKTEVC GGEKGPCCAC PKTEAEKQAE KEEAEYRK V FENFLHNSIF VPRPERKRRD VMQVANTTMS SRSRNTTAAD TYNITDPEEL ETEYPFFESR VDNKERTVIS NLRPFTLYR IDIHSCNHEA EKLGCSASNF VFARTMPAEG ADDIPGPVTW EPRPENSIFL KWPEPENPNG LILMYEIKYG SQVEDQRECV SRQEYRKYG GAKLNRLNPG NYTARIQATS LSGNGSWTDP VFFYVQAKTG YENFIHLIIA LPVAVLLIVG GLVIMLYVFH R KRNNSRLG NGVLYASVNP EYFSAADVYV PDEWEVAREK ITMSRELGQG SFGMVYEGVA KGVVKDEPET RVAIKTVNEA AS MRERIEF LNEASVMKEF NCHHVVRLLG VVSQGQPTLV IMELMTRGDL KSYLRSLRPE MENNPVLAPP SLSKMIQMAG EIA DGMAYL NANKFVHRDL AARNCMVAED FTVKIGDFGM TRDIYETDYY RKGGKGLLPV RWMSPESLKD GVFTTYSDVW SFGV VLWEI ATLAEQPYQG LSNEQVLRFV MEGGLLDKPD NCPDMLFELM RMCWQYNPKM RPSFLEIISS IKEEMEPGFR EVSFY YSEE NKLPEPEELD LEPENMESVP LDPSASSSSL PLPDRHSGHK AENGPGPGVL VLRASFDERQ PYAHMNGGRK NERALP LPQ SSTC

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分子 #2: Insulin

分子名称: Insulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.989862 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MALWMRLLPL LALLALWGPD PAAAFVNQHL CGSHLVEALY LVCGERGFFY TPKTRREAED LQVGQVELGG GPGAGSLQPL ALEGSLQKR GIVEQCCTSI CSLYQLENYC N

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS with detergent
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細human type 1 insulin-like growth factor receptor saturated with human insulin

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36496 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5u8q


詳細: the ECD domain of IGF-1R
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4) / 使用した粒子像数: 301139
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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