+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8887 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p | |||||||||
![]() | Vps4-Vta1 complex | |||||||||
![]() |
| |||||||||
機能・相同性 | ![]() ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / plasma membrane repair / membrane fission / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / lipid transport / reticulophagy / endosomal transport / nucleus organization / ATPase complex / ATPase activator activity / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Han H / Monroe N / Shen P / Sundquist WI / Hill CP | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The AAA ATPase Vps4 binds ESCRT-III substrates through a repeating array of dipeptide-binding pockets. 著者: Han Han / Nicole Monroe / Wesley I Sundquist / Peter S Shen / Christopher P Hill / ![]() 要旨: The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now ...The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now report a 3.2 Å structure of Vps4 bound to an ESCRT-III peptide substrate. The new structure reveals that the peptide approximates a β-strand conformation whose helical symmetry matches that of the five Vps4 subunits it contacts directly. Adjacent Vps4 subunits make equivalent interactions with successive substrate dipeptides through two distinct classes of side chain binding pockets formed primarily by Vps4 pore loop 1. These pockets accommodate a wide range of residues, while main chain hydrogen bonds may help dictate substrate-binding orientation. The structure supports a 'conveyor belt' model of translocation in which ATP binding allows a Vps4 subunit to join the growing end of the helix and engage the substrate, while hydrolysis and release promotes helix disassembly and substrate release at the lagging end. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.8 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.5 KB 15.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 54.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6ap1MC ![]() 6bmfMC ![]() 8888C ![]() 8889C ![]() 8890C ![]() 8891C ![]() 8892C ![]() 8893C ![]() 8894C ![]() 8895C ![]() 8896C C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Vps4-Vta1 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0961 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-
試料の構成要素
-全体 : Vps4-Vta1 complex
全体 | 名称: Vps4-Vta1 complex |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Vps4-Vta1 complex
超分子 | 名称: Vps4-Vta1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
分子 | 名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() 株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1 |
分子量 | 理論値: 55.768402 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: GQEEGEDNGG EDNKKLRGAL SSAILSEKPN VKWEDVAGLE GAKEALKEAV ILPVKFPHLF KGNRKPTSGI LLYGPPGTGK SYLAKAVAT EANSTFFSVS SSDLVSKWMG ESEKLVKQLF AMARENKPSI IFIDEVDALT GTRGEGESEA SRRIKTELLV Q MNGVGNDS ...文字列: GQEEGEDNGG EDNKKLRGAL SSAILSEKPN VKWEDVAGLE GAKEALKEAV ILPVKFPHLF KGNRKPTSGI LLYGPPGTGK SYLAKAVAT EANSTFFSVS SSDLVSKWMG ESEKLVKQLF AMARENKPSI IFIDEVDALT GTRGEGESEA SRRIKTELLV Q MNGVGNDS QGVLVLGATN IPWQLDSAIR RRFERRIYIP LPDLAARTTM FEINVGDTPC VLTKEDYRTL GAMTEGYSGS DI AVVVKDA LMQPIRKIQS ATHFKDVSTE DDETRKLTPC SPGDDGAIEM SWTDIEADEL KEPDLTIKDF LKAIKSTRPT VNE DDLLKQ EQFTRDFGQE GNGGGGSGGG GSGGGGSGGG MAVDMFIKIG DVKGESKDKT HAEEIDVLAW SWGMSQSGSM HMGG GGGAG KVNVQDLSFT KYIDKSTPNL MMACSSGKHY PQAKLTIRKA GGENQVEYLI ITLKEVLVSS VSTGGSGGED RLTEN VTLN FAQVQVDYQP QKADGAKDGG PVKYGWNIRQ NVQAG |
-分子 #2: ACE-ASP-GLU-ILE-VAL-ASN-LYS-VAL-LEU-NH2
分子 | 名称: ACE-ASP-GLU-ILE-VAL-ASN-LYS-VAL-LEU-NH2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 954.122 Da |
配列 | 文字列: (ACE)DEIVNKVL(NH2) |
-分子 #3: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
分子 | 名称: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c |
分子量 | 理論値: 37.35966 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MASNAARVVA TAKDFDKVGL GIIGYYLQLY AVELILSEED RSQEMTALAT ELLDTIEAFK KEIGGESEAE DSDKSLHVMN TLIHDQEKA KIYMLNFTMS LYNEKLKQLK DGPWDVMLKR SLWCCIDLFS CILHLWKENI SETSTNSLQK RIKYCKIYLS K LAKGEIGS ...文字列: MASNAARVVA TAKDFDKVGL GIIGYYLQLY AVELILSEED RSQEMTALAT ELLDTIEAFK KEIGGESEAE DSDKSLHVMN TLIHDQEKA KIYMLNFTMS LYNEKLKQLK DGPWDVMLKR SLWCCIDLFS CILHLWKENI SETSTNSLQK RIKYCKIYLS K LAKGEIGS SDEKTLDYAD FADDSEEIKD EDVDHQTSDL ENNNNDKVEG LAPKDQTTSY EPVDEVPEFI DDADSVNEEE QT VDKNEDA ITKDEQQVVK KEVDLTRPSA PSEPAAAEHK SYTKDELTKI MDRASKIEQI QKLAKYAISA LNYEDLPTAK DEL TKALDL LNSI |
-分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: ADP |
---|---|
分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ADP: |
-分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
分子 | 名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: BEF |
---|---|
分子量 | 理論値: 66.007 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-BEF: |
-分子 #6: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: MG |
---|---|
分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 0.25 sec. / 平均電子線量: 1.55 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-
画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: e2initialmodel.py |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 82225 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |