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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8761 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of rhinovirus B14 in complex with C5 Fab (4 degrees Celsius, molar ratio 1:3, full particle) | |||||||||
![]() | Inner density masked out. The map has been sharpened. | |||||||||
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![]() | virus / antibody / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.71 Å | |||||||||
![]() | Liu Y / Dong Y / Rossmann MG | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Antibody-induced uncoating of human rhinovirus B14. 著者: Yangchao Dong / Yue Liu / Wen Jiang / Thomas J Smith / Zhikai Xu / Michael G Rossmann / ![]() ![]() 要旨: Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) ...Rhinoviruses (RVs) are the major causes of common colds in humans. They have a nonenveloped, icosahedral capsid surrounding a positive-strand RNA genome. Here we report that the antigen-binding (Fab) fragment of a neutralizing antibody (C5) can trigger genome release from RV-B14 to form emptied particles and neutralize virus infection. Using cryo-electron microscopy, structures of the C5 Fab in complex with the full and emptied particles have been determined at 2.3 Å and 3.0 Å resolution, respectively. Each of the 60 Fab molecules binds primarily to a region on viral protein 3 (VP3). Binding of the C5 Fabs to RV-B14 results in significant conformational changes around holes in the capsid through which the viral RNA might exit. These results are so far the highest resolution view of an antibody-virus complex and elucidate a mechanism whereby antibodies neutralize RVs and related viruses by inducing virus uncoating. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.1 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 24.1 KB 24.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 23.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 250.8 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 226.4 MB 226.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 872.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 871.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 41.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Inner density masked out. The map has been sharpened. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Human rhinovirus B14
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Human rhinovirus B14
超分子 | 名称: Human rhinovirus B14 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6 / 詳細: Viruses were grown in HeLa-H1 cells. / NCBI-ID: 12131 / 生物種: Human rhinovirus B14 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: viral protein 1
分子 | 名称: viral protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 32.560549 KDa |
配列 | 文字列: GLGDELEEVI VEKTKQTVAS ISSGPKHTQK VPILTANETG ATMPVLPSDS IETRTTYMHF NGSETDVECF LGRAACVHVT EIQNKDATG IDNHREAKLF NDWKINLSSL VQLRKKLELF TYVRFDSEYT ILATASQPDS ANYSSNLVVQ AMYVPPGAPN P KEWDDYTW ...文字列: GLGDELEEVI VEKTKQTVAS ISSGPKHTQK VPILTANETG ATMPVLPSDS IETRTTYMHF NGSETDVECF LGRAACVHVT EIQNKDATG IDNHREAKLF NDWKINLSSL VQLRKKLELF TYVRFDSEYT ILATASQPDS ANYSSNLVVQ AMYVPPGAPN P KEWDDYTW QSASNPSVFF KVGDTSRFSV PYVGLASAYN CFYDGYSHDD AETQYGITVL NHMGSMAFRI VNEHDEHKTL VK IRVYHRA KHVEAWIPRA PRALPYTSIG RTNYPKNTEP VIKKRKGDIK SY UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #2: viral protein 3
分子 | 名称: viral protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 26.236754 KDa |
配列 | 文字列: GLPTTTLPGS GQFLTTDDRQ SPSALPNYEP TPRIHIPGKV HNLLEIIQVD TLIPMNNTHT KDEVNSYLIP LNANRQNEQV FGTNLFIGD GVFKTTLLGE IVQYYTHWSG SLRFSLMYTG PALSSAKLIL AYTPPGARGP QDRREAMLGT HVVWDIGLQS T IVMTIPWT ...文字列: GLPTTTLPGS GQFLTTDDRQ SPSALPNYEP TPRIHIPGKV HNLLEIIQVD TLIPMNNTHT KDEVNSYLIP LNANRQNEQV FGTNLFIGD GVFKTTLLGE IVQYYTHWSG SLRFSLMYTG PALSSAKLIL AYTPPGARGP QDRREAMLGT HVVWDIGLQS T IVMTIPWT SGVQFRYTDP DTYTSAGFLS CWYQTSLILP PETTGQVYLL SFISACPDFK LRLMKDTQTI SQTVALTE UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #3: viral protein 2
分子 | 名称: viral protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 28.501361 KDa |
配列 | 文字列: SPNVEACGYS DRVQQITLGN STITTQEAAN AVVCYAEWPE YLPDVDASDV NKTSKPDTSV CRFYTLDSKT WTTGSKGWCW KLPDALKDM GVFGQNMFFH SLGRSGYTVH VQCNATKFHS GCLLVVVIPE HQLASHEGGN VSVKYTFTHP GERGIDLSSA N EVGGPVKD ...文字列: SPNVEACGYS DRVQQITLGN STITTQEAAN AVVCYAEWPE YLPDVDASDV NKTSKPDTSV CRFYTLDSKT WTTGSKGWCW KLPDALKDM GVFGQNMFFH SLGRSGYTVH VQCNATKFHS GCLLVVVIPE HQLASHEGGN VSVKYTFTHP GERGIDLSSA N EVGGPVKD VIYNMNGTLL GNLLIFPHQF INLRTNNTAT IVIPYINSVP IDSMTRHNNV SLMVIPIAPL TVPTGATPSL PI TVTIAPM CTEFSGIRSK SIVPQ UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #4: viral protein 4
分子 | 名称: viral protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 7.183863 KDa |
配列 | 文字列: GAQVSTQKSG SHENQNILTN GSNQTFTVIN YYKDAASTSS AGQSLSMDPS KFTEPVKDLM LKGAPALN UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #5: C5 antibody variable heavy domain
分子 | 名称: C5 antibody variable heavy domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 11.989335 KDa |
配列 | 文字列: AVQLAESGPA LVAPSQALSI TCTVAGFSLT AYGVAWVRQP PGAGLEWLGA IWAAGATDYN AALKSRASIA KDNSKSQVFL AMASLATAD TAAYYCAREW DAYGDYWGQG TTVTVSA |
-分子 #6: C5 antibody variable light domain
分子 | 名称: C5 antibody variable light domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 10.897161 KDa |
配列 | 文字列: DIVLTQSPAA LSAAAGATVA ATCRASGNIH NALAWYQQKA GKSPQLLVYA AAALAAGVPS RFSGSGSGTA YALAINSLAA DDFGAYYCQ HFWSTPYTFG GGTKLEIK |
-分子 #7: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 166 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 詳細: 20 mM Tris, 120 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, pH 8.0 |
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グリッド | モデル: Ted Pella, Ultrathin lacey carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 4-49 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 537 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 29000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | A combination of the following approaches was used: (1) model rebuilding using Coot, (2) real space refinement using Phenix, (3) reciprocal space refinment using Phenix (as in standard crystallographic refinement). |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coeffcient |
得られたモデル | ![]() PDB-5w3l: |